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ummary Electrophoretic separation of LDH isoenzymes was compared with substrate specificity tests and thermal stability tests of homogenates of liver, heart and skeletal muscle of pigs of different ages. In heart muscle the greatest activity was found in LDH1, little activity in LDH2 and only traces of activity in LDH3. The BDH/LDH quotient was relatively high (0.66–0.88). In the liver of young animals the bulk of the activity was found in LDH1 and LDH2; with ageing this pattern changed to a mainly LDH3 pattern, with gradually diminishing% activity after heating at 65° C. After electrophoresis of LDH isoenzymes of the skeletal muscle of baby pigs, most of the activity was found in the LDH5 fraction and little in the four other fractions which disappear with ageing. The ratio BDH/LDH also diminished gradually with ageing. Zusammenfassung Veranderungen der Lactat-Dehydrogenase-Isoenzyme der Leber sowie des Herz- und Skelettmuskels des Schweines Elektrophoretisch getrennte Lactat-Dehydrogenase-Isoenzyme von Leberhomogenaten, Herz- und Skelettmuskeln der Schweine wurden auf ihre Substrat-Spezifitat und Hitzestabilitat gepruft. Der Herzmuskel wies die groste LDH1-Aktivitat auf, wahrend die Aktivitat der LDH2 klein und diejenige von LDH3 auserst gering waren. Der BDH/LDH-Quotient (Butynat/Lactat) war relativ hoch (0,66–0,88). In der Leber von Jungtieren machten die LDH1 und LDH2 die Hauptaktivitat aus, mit dem Alterwerden der Tiere erreichte die LDH3 die groste Aktivitat. Eine Erhitzung der Proben auf 65° C fuhrte zu einem fast vollstandigen Verlust der Fermentaktivitat. Bei elektrophoretisch gewonnenen LDH-Isoenzymen aus dem Skelettmuskel von neugeborenen Ferkeln zeigte die LDH5 die groste Aktivitat, wahrend die vier andern Enzymfraktionen nur geringe Aktivitaten aufwiesen; welche zudem mit dem Altern der Tiere verschwanden. Der Aktivitatsquotient BDH/LDH wurde mit dem Alterwerden der Tiere sukzessive kleiner. Resume Modification des isoenzymes de la dehydrogenase lactique du foie, du coeur et des muscles du squlette chez le porc On compare la separation electrophoretique des isoenzymes LDH avec les tests de specificite du substrat et les tests de stabilite thermique des homogenats de foie, de coeur et de muscles du squelette chez des porcs a differents âges. Dans le muscle cardiaque, on trouve l'activite la plus forte du LDH1, une faible activite du LDH2 et seulement des traces d'activite du LDH3. Le quotient BDH/LDH est relativement eleve (0,66–0,88). Dans le foie des jeunes animaux, le maximum de l'activite se trouve chez les LDH3, et LDH2; avec l'âge, cet etat change en une domination de LDH3, avec un pourcentage d'activite diminuant graduellement apres chauffage a 65° C. Apres electrophorese des isoenzymes LDH des muscles du squelette des porcelets, la plus forte activite se trouve dans la fraction des LDH5. Le peu que l'on trouve dans les quatre autres fractions disparait avec l'âge. Le rapport BDH/LDH diminue aussi graduellement avec l'âge. Resumen Cambios en los isoenzimas lactatodehidrogenasicos del higado, corazon y musculos esqueleticos de cerdo La separacion electroforetica de los isoenzimas LDH se comparo con las pruebas de especificidad de substratos y pruebas de estabilidad termica de homogenados de higado, corazon y musculos esqueleticos de cerdos de edades diferentes. En el musculo cardiaco, se hallo la actividad en LDH1, actividad pequena en LDH2 y solo vestigios de actividad en LDH3. El cociente BDH/LDH era relativamente elevado (0,66–0,88). En el higado de los animales jovenes, la actividad se limito a la LDH1 y LDH2; con la edad, estos patrones cambiaron a favor de un patron principal LDH3, con disminucion gradual de la actividad% despues de calentar a 65° C. Tras la electroforesis de los isoenzimas LDH de los musculos esqueleticos de lechones, la parte mayor de actividad se hallo en la fraccion LDH5 y la menor en las cuatro fracciones restantes, que desaparecen al aumentar la edad. La relacion BDH/LDH tambien disminuye de forma gradual con la edad. |
