Chained Structure of Dimeric F 1 -like ATPase in Mycoplasma mobile Gliding Machinery
| Autor: | Keiichi Namba, Tasuku Hamaguchi, Makoto Miyata, Yuhei O Tahara, Noriyuki Kodera, Toshio Ando, Takayuki Kato, Akihiro Kawamoto, Takuma Toyonaga |
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| Rok vydání: | 2021 |
| Předmět: |
電子顕微鏡
Gliding motility Dimer ATPase bacterial motility Microbiology 03 medical and health sciences chemistry.chemical_compound 高速原子間力顕微鏡 parasitic bacteria ATP hydrolysis Virology マイコプラズマ・モービレ ATP合成酵素 030304 developmental biology 0303 health sciences atomic force microscopy F1-ATPase electron microscopy biology 滑走運動 030306 microbiology Chemistry Chemiosmosis Protein superfamily QR1-502 Transport protein Membrane biology.protein Biophysics 分子モーター rotary motor |
| Zdroj: | mBio, Vol 12, Iss 4 (2021) |
| ISSN: | 2150-7511 |
| DOI: | 10.1128/mbio.01414-21 |
| Popis: | 研究チームは、最小の細菌である「マイコプラズマ・モービレ」が滑走するための分子モーターの構造を世界で初めて明らかにしました。この発見は、細胞やタンパク質の進化に対する理解に一石を投じるもので、ナノスケールのデバイスや医薬品を開発するための基盤になることが期待されます。マイコプラズマは、菌体の片側に小さな突起“滑走装置”を形成し、この突起で宿主組織の表面にはりつき、はりついたまま“滑走運動”を行います。この運動はマイコプラズマの限られた種にのみ見られる特殊なもので、運動のエネルギーはATP加水分解により供給されます。この運動を担う分子モーターがほとんどの生物に存在するATP合成酵素から進化したことが遺伝情報を基に示唆されていましたが、構造観察に基づいた直接の証拠はありませんでした。今回、生化学的な手法、電子顕微鏡、そして最先端技術である高速原子間力顕微鏡（高速AFM）を用いることで、滑走の分子モーターの構造をナノメートルレベルで明らかにすることに成功しました。 Mycoplasma mobile, a fish pathogen, exhibits gliding motility using ATP hydrolysis on solid surfaces, including animal cells. The gliding machinery can be divided into surface and internal structures. The internal structure of the motor is composed of 28 so-called "chains" that are each composed of 17 repeating protein units called "particles." These proteins include homologs of the catalytic α and β subunits of F_1-ATPase. In this study, we isolated the particles and determined their structures using negative-staining electron microscopy and high-speed atomic force microscopy. The isolated particles were composed of five proteins, MMOB1660 (α-subunit homolog), -1670 (β-subunit homolog), -1630, -1620, and -4530, and showed ATP hydrolyzing activity. The two-dimensional (2D) structure, with dimensions of 35 and 26 nm, showed a dimer of hexameric ring approximately 12 nm in diameter, resembling F_1-ATPase catalytic (αβ)_3. We isolated the F_1-like ATPase unit, which is composed of MMOB1660, -1670, and -1630. Furthermore, we isolated the chain and analyzed the three-dimensional (3D) structure, showing that dimers of mushroom-like structures resembling F_1-ATPase were connected and aligned along the dimer axis at 31-nm intervals. An atomic model of F_1-ATPase catalytic (αβ)_3 from Bacillus PS3 was successfully fitted to each hexameric ring of the mushroom-like structure. These results suggest that the motor for M. mobile gliding shares an evolutionary origin with F_1-ATPase. Based on the obtained structure, we propose possible force transmission processes in the gliding mechanism. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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