Unlike for cellular mRNAs and other viral internal ribosome entry sites (IRESs), the eIF3 subunit e is not required for the translational activity of the HCV IRES

Autor: Cendrine Faivre-Moskalenko, Pierre Jalinot, François-Loïc Cosset, Solène Denolly, Baptiste Panthu, Théophile Ohlmann
Přispěvatelé: Cardiovasculaire, métabolisme, diabétologie et nutrition (CarMeN), Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Hospices Civils de Lyon (HCL), Virus enveloppés, vecteurs et immunothérapie – Enveloped viruses, Vectors and Immuno-therapy (EVIR), Centre International de Recherche en Infectiologie - UMR (CIRI), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Physique de l'ENS Lyon (Phys-ENS), École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Laboratoire de biologie et modélisation de la cellule (LBMC UMR 5239), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Hospices Civils de Lyon (HCL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon, Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Laboratoire de Physique et Centre Blaise Pascal, CNRS UMR5672, École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon), Laboratoire de Biologie Moléculaire de la Cellule (LBMC), Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Hospices Civils de Lyon (HCL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Centre International de Recherche en Infectiologie (CIRI), École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Université Jean Monnet - Saint-Étienne (UJM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Université Jean Monnet - Saint-Étienne (UJM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Rok vydání: 2020
Předmět:
translation control
0301 basic medicine
protein synthesis
in vitro reconstitution
Viral protein
Eukaryotic Initiation Factor-3
[SDV]Life Sciences [q-bio]
eukaryotic translation initiation
host factor
Hepacivirus
Internal Ribosome Entry Sites
Biology
medicine.disease_cause
Biochemistry
Ribosome
Cell Line
Viral Proteins
03 medical and health sciences
Eukaryotic translation
eukaryotic initiation factor 3 (eIF3)
medicine
Protein biosynthesis
Animals
Humans
Gene silencing
Initiation factor
RNA
Messenger
Molecular Biology
ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
030102 biochemistry & molecular biology
internal ribosome entry site (IRES)
this article
Translation (biology)
Cell Biology
Hepatitis C
infection
3. Good health
Cell biology
Internal ribosome entry site
030104 developmental biology
ribosome
Protein Biosynthesis
RNA
Viral
RNA
Rabbits
viral infection
Ribosomes
hepatitis C virus (HCV)
Protein Binding
Zdroj: Journal of Biological Chemistry
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2020, 295 (7), pp.1843-1856. ⟨10.1074/jbc.RA119.009502⟩
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2020, 295 (7), pp.1843--1856. ⟨10.1074/jbc.RA119.009502⟩
Journal of Biological Chemistry, 2020, 295 (7), pp.1843-1856. ⟨10.1074/jbc.RA119.009502⟩
J Biol Chem
ISSN: 0021-9258
1083-351X
DOI: 10.1074/jbc.ra119.009502
Popis: International audience; Viruses depend on the host cell translation machinery for their replication, and one common strategy is the presence of internal ribosome entry sites (IRESs) in the viral RNAs, using different sets of host translation initiation factors. The hepatitis C virus (HCV) IRES binds eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF3), but the exact functional role of the eIF3 complex and of its subunits remains to be precisely defined. Toward this goal, here we focused on eIF3 subunit e. We used an in vitro assay combining a ribosome-depleted rabbit reticulocyte lysate and ribosomes prepared from HeLa or Huh-7.5 cells transfected with either control or eIF3e siRNAs. eIF3e silencing reduced translation mediated by the 5'UTR of various cellular genes and HCV-like IRESs. However, this effect was not observed with the bona fide HCV IRES. Silencing of eIF3e reduced the intracellular levels of the c, d, and l subunits of eIF3 and their association with the eIF3 core subunit a. A pulldown analysis of eIF3 subunits associated with the HCV IRES disclosed similar effects and that the a subunit is critical for binding to the HCV IRES. Carrying out HCV infections of control and eIF3e-silenced Huh-7.5 cells, we found that in agreement with the in vitro findings, eIF3e silencing does not reduce HCV replication and viral protein expression. We conclude that unlike for host cellular mRNAs, the entire eIF3 is not required for HCV RNA translation, favoring viral expression under conditions of low eIF3e levels.
Databáze: OpenAIRE
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