Recombinant production and purification of short hydrophobic Elastin-like polypeptides with low transition temperatures

Autor: Bertrand Garbay, Wilfried Dieryck, Elisabeth Garanger, Laure Bataille, Charlotte Cabanne, Katell Bathany, Agnès Hocquellet, Sébastien Lecommandoux
Přispěvatelé: Institut Européen de Chimie et Biologie (IECB), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Bordeaux (UB)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Laboratoire de Chimie des Polymères Organiques (LCPO), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Polytechnique de Bordeaux-Ecole Nationale Supérieure de Chimie, de Biologie et de Physique (ENSCBP)-Université de Bordeaux (UB)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Team 3 LCPO : Polymer Self-Assembly & Life Sciences, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Polytechnique de Bordeaux-Ecole Nationale Supérieure de Chimie, de Biologie et de Physique (ENSCBP)-Université de Bordeaux (UB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Polytechnique de Bordeaux-Ecole Nationale Supérieure de Chimie, de Biologie et de Physique (ENSCBP)-Université de Bordeaux (UB)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Biotechnologie des protéines recombinantes à visée santé, Université de Bordeaux (UB)-Institut Polytechnique de Bordeaux, Chimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets (CBMN), Université de Bordeaux (UB)-École Nationale d'Ingénieurs des Travaux Agricoles - Bordeaux (ENITAB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2016
Předmět:
Zdroj: Protein Expression and Purification
Protein Expression and Purification, Elsevier, 2016, 121, pp.81-87. ⟨10.1016/j.pep.2016.01.010⟩
ISSN: 1046-5928
1096-0279
Popis: International audience; Elastin-like polypeptides (ELPs) are biodegradable polymers with interesting physico-chemical properties for biomedical and biotechnological applications. We report herein the recombinant expression of three hydrophobic ELP5 (VPGIG)(n) with variable lengths (n = 20, 40, 60) and sub-ambient transition temperatures. These ELPs were purified from the cytoplasmic soluble fraction of Escherichia coli by inverse transition cycling, and their exact molecular weight was confirmed by various mass spectrometry techniques. Transition temperatures of ELP20, ELP40, and ELP60 were measured at 18.6 degrees C, 12.4 degrees C and 11.7 degrees C, respectively.
Databáze: OpenAIRE