Digestión con pepsina

Autor: Luna-Palafox, Yoatzin Danaee
Jazyk: Spanish; Castilian
Rok vydání: 2022
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DOI: 10.5281/zenodo.7241080
Popis: Resumen Las enzimas son moléculas orgánicas funcionales como catalizadores para permitir un adecuado ritmo de reacción en los seres vivos [1]. Su alto grado de especialización, permite realizar otras funciones, como la proteólisis, misma que cumple un rol importante en diversos procesos biológicos ligados al favorecimiento del metabolismo [2]. Las enzimas que llevan a cabo dicha función, son aquellas que hidrolizan enlaces peptídicos, y que generalmente, tienen por nombre proteasas, peptidasas o enzimas proteolíticas [3]. La pepsina es una proteasa aspártica, considerada como la principal enzima digestiva en el estómago de los animales [4]. Se secreta como pepsinógeno (PG) en las células principales de las glándulas gástricas, para posteriormente convertirse en pepsina [4]. Su descubrimiento remonta en 1836, siendo la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann, no obstante, en 1930 el bioquímico John Howard Northrop demostró su identidad de proteína al ilustrar su cristalización real al igual que parte de sus funciones [5]. La estructura de la pepsina es en sí misma una proteína conformada de aminoácidos, difiriendo de la forma presentada. La forma inactiva, se le nombra pepsinógeno, una enzima proteolítica secretada esencialmente por células de la mucosa gástrica, se produce exclusivamente por las glándulas del cuerpo y fondo gástrico [6]. Por su parte, la hormona gastrina, misma que es segregada por las células G del aparato gástrico, provoca la secreción de pepsinógeno y ácido clorhídrico o generador de pH muy ácido dentro de la cámara estomacal [6]. El pepsinógeno se fragmenta autocalíticamente por el pH bajo ocasionado al entrar en contacto con el ácido clorhídrico produciendo pepsina, definida como enzima proteolítica activa a un pH óptimo ente 1.8 y 3.5, es decir, pH ácido, pero inactiva por encima de pH 5 [7]. En esta escisión se pierden 44 aminoácidos del pepsinógeno para completar la estructura de 327 de aminoácidos de forma activa, proceso que se realiza con temperaturas que oscilan entre 37-42 ºC [8]. La actividad de la pepsina está centrada en los enlaces hidrófobos de la terminal N ubicada en los aminoácidos aromáticos como el triptófano, la fenilalanina y la tirosina, mismos que por su poca interacción con el agua, forman parte de muchas proteínas provenientes de los alimentos [4]. Al llegar a la porción del duodeno (con un pH 6), se inactiva dando fin a su funcionalidad, debido a su pH básico, pese a que conserva su estructura tridimensional [9]. Por su parte, mantiene posibilidad de afectar sobre ciertos tejidos laríngeos causando reflujo gastroesofágico (GERD), ya que, si la válvula que separa el esófago del estómago se relaja en exceso, permite que se escape el ácido y junto con la pepsina recorran el tubo esofágico hacia atrás, generando reflujo [10]. En la misma línea, está posicionada dentro de la industria, específicamente en la alimenticia, al utilizarse como agente coagulante para la fabricación de quesos, en la respectiva elaboración de batidos e hidrolizados proteicos, así como cereales precocidos y bebidas saborizantes [11]. Para estas aplicaciones la pepsina es origen porcino, vacuno y microbiano, por ejemplo, de la capa glandular del estómago de cerdo [11]. Entre otras cosas, dicha enzima, tiene atributos, tales como que, la marca de refrescos Pepsi, tuvo origen en su nombre basándose en el nombre de tal enzima digestiva [12]. Finalmente, gracias a enzimas como la pepsina es posible la obtención aminoácidos útiles para la formación y reparación de tejidos.
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Databáze: OpenAIRE
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