Partial Purification and Characterization of Polyphenol Oxidase Enzyme from Common-Morning Glory (Ipomoea purpurea)

Autor: Bektore MANSUROV, Elif KALE, Arda ACEMİ, Yonca YÜZÜGÜLLÜ KARAKUŞ
Rok vydání: 2022
Předmět:
Zdroj: Volume: 25, Issue: Ek Sayı 1 22-32
Kahramanmaraş Sütçü İmam Üniversitesi Tarım ve Doğa Dergisi
Journal Of Agriculture and Nature
ISSN: 2619-9149
DOI: 10.18016/ksutarimdoga.vi.1008243
Popis: Bu çalışmada, polifenol oksidaz (PPO) enziminin Ipomoea purpurea (I. purpurea) bitkisinden ilk kez saflaştırılması ve enzimin biyokimyasal özelliklerinin belirlenmesi amaçlandı. Buna göre, in vitro olarak üretilen bitkiye ait yapraklardan optimum koşullarda (25 mg ml-1 Polivinilpolipirrolidon, pH 7.0) gerçekleştirilen ekstraksiyon sonrası elde edilen ham ekstrakt örneğinden PPO enzimi üçlü faz ayırma tekniği ile yaklaşık %57 aktivite geri kazanımla 10,5 kat saflaştırıldı. Enzimin optimum pH ve sıcaklık değerleri sırasıyla 7.0 ve 30°C olarak belirlendi. Aktivite boyama sonrası kısmen saf enzimde lakkaz, peroksidaz ve katekol oksidaz aktiviteleri tespit edildi. Ayrıca, 20°C ile 40°C arasında enzim aktivitesinin ≥%75, pH 7.0 ile 9.0 arasında ≥%65 oranında korunduğu tespit edildi.
This study aimed to purify and biochemically characterize polyphenol oxidase (PPO) enzyme from the plant Ipomoea purpurea (I. purpurea) for the first time. For this purpose, the crude extract sample obtained from the extraction of in vitro cultured plant leaves under optimum conditions (25 mgmL-1 Polyvinylpolypyrrolidone, pH 7.0) was subjected to three-phase partitioning, and the PPO enzyme was 10.5-fold purified with a 57% activity recovery. The optimum pH and temperature values were determined as 7.0 and 30°C, respectively. Laccase, peroxidase, and catechol oxidase activities were observed after activity staining of partially purified enzyme. From stability tests, it was noted that more than 75% and 65% of its original activity were maintained at temperatures 20℃-40℃ and pH 7.0-9.0, respectively.
Databáze: OpenAIRE
Externí odkaz: