The stress sigma factor of RNA polymerase RpoS/σ S is a solvent-exposed open molecule in solution

Autor: Christina Sizun, Julia Chamot-Rooke, Françoise Bonneté, Sébastien Brier, Claudine Mayer, Bertrand Raynal, Françoise Norel, Patrick England, Paola Cavaliere, Fabienne Levi-Acobas, Petr Filipenko, Jacques Bellalou
Přispěvatelé: Systèmes macromoléculaires et Signalisation, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pasteur [Paris], Spectrométrie de Masse structurale et protéomique, Spectrométrie de Masse pour la Biologie – Mass Spectrometry for Biology (UTechS MSBio), Institut Pasteur [Paris]-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Department of Computer Science [New York], New York University [New York] (NYU), NYU System (NYU)-NYU System (NYU), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Biophysique Moléculaire (Plate-forme), Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut des Biomolécules Max Mousseron [Pôle Chimie Balard] (IBMM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université de Montpellier (UM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM), Production de Protéines Recombinantes (Plate-Forme) (PRPF), Microbiologie structurale - Structural Microbiology (Microb. Struc. (UMR_3528 / U-Pasteur_5)), Institut Pasteur [Paris]-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Biochimie des Interactions Macromoléculaires / Biochemistry of Macromolecular Interactions, This work was supported by the French National Research Agency [grant ANR-11-BSV3-009] and by grants from the Institut Pasteur and the Centre National de la Recherche Scientifique. The MS work was supported by the Investissements d’Avenir through the CACSICE project [grant ANR-11-EQPX-008]. Access to high-field NMR spectrometers financially supported by IR-RMN-THC FR3050 CNRS is gratefully acknowledged., ANR-11-BSV3-0009,SIGMADAPT,Rôle de SigmaS dans la compétitivité et l'adaptation des bactéries à l'environnement(2011), ANR-11-EQPX-0008,CACSICE,Centre d'analyse de systèmes complexes dans les environnements complexes(2011), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Biochimie des Interactions Macromoléculaires, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre de Ressources et de Recherche Technologique - Center for Technological Resources and Research (C2RT), Institut Pasteur [Paris]-Institut Pasteur [Paris], ANR-11-EQPX-0008/11-EQPX-0008,CACSICE,Centre d'analyse de systèmes complexes dans les environnements complexes(2011), Centre de Ressources et de Recherche Technologique - Center for Technological Resources and Research (C2RT), Institut Pasteur [Paris]-Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), New York University [New York], Institut de Chimie des Substances Naturelles ( ICSN ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut des Biomolécules Max Mousseron [Pôle Chimie Balard] ( IBMM ), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier ( ENSCM ) -Université de Montpellier ( UM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Production de Protéines Recombinantes (Plate-Forme) ( PRPF ), Microbiologie structurale, Spectrométrie de Masse pour la Biologie – Mass Spectrometry for Biology ( UTechS MSBio ), ANR-11-BSV3-0009,SIGMADAPT,Rôle de SigmaS dans la compétitivité et l'adaptation des bactéries à l'environnement ( 2011 ), ANR-11-EQPX-0008/11-EQPX-0008,CACSICE,Centre d'analyse de systèmes complexes dans les environnements complexes ( 2011 ), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Avignon Université (AU), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2018
Předmět:
Zdroj: Biochemical Journal
Biochemical Journal, Portland Press, 2018, 475 (1), pp.341-354. ⟨10.1042/BCJ20170768⟩
Biochemical Journal, Portland Press, 2018, 475 (1), pp.341-354. 〈10.1042/BCJ20170768〉
Biochemical Journal, 2018, 475 (1), pp.341-354. ⟨10.1042/BCJ20170768⟩
ISSN: 0264-6021
1470-8728
DOI: 10.1042/BCJ20170768⟩
Popis: International audience; In bacteria, one primary and multiple alternative sigma (σ) factors associate with the RNA polymerase core enzyme (E) to form holoenzymes (Eσ) with different promoter recognition specificities. The alternative σ factor RpoS/σ S is produced in stationary phase and under stress conditions and reprograms global gene expression to promote bacterial survival. To date, the three-dimensional structure of a full-length free σ factor remains elusive. The current model suggests that extensive interdomain contacts in a free σ factor result in a compact conformation that masks the DNA-binding determinants of σ, explaining why a free σ factor does not bind double-stranded promoter DNA efficiently. Here, we explored the solution conformation of σ S using amide hydrogen/deuterium exchange coupled with mass spectrometry, NMR, analytical ultracentrifugation and molecular dynamics. Our data strongly argue against a compact conformation of free σ S. Instead, we show that σ S adopts an open conformation in solution in which the folded σ 2 and σ 4 domains are interspersed by domains with a high degree of disorder. These findings suggest that E binding induces major changes in both the folding and domain arrangement of σ S and provide insights into the possible mechanisms of regulation of σ S activity by its chaperone Crl.
Databáze: OpenAIRE
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