The Use of Amphipols for Solution NMR Studies of Membrane Proteins: Advantages and Constraints as Compared to Other Solubilizing Media

Autor: Jean-Luc Popot, Laurent J. Catoire, Grégory Durand, Alain Milon, Christel Le Bon, Fabrice Giusti, Tassadite Dahmane, Manuela Zoonens, Eric Guittet, Elodie Point, Marie Renault, Noelya Planchard
Přispěvatelé: Institut Jean-Pierre Bourgin (IJPB), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-AgroParisTech, Laboratoire de biologie physico-chimique des protéines membranaires (LBPC-PM (UMR_7099)), Institut de biologie physico-chimique (IBPC (FR_550)), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Physico-chimie moléculaire des membranes biologiques (PCMMB), Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de pharmacologie et de biologie structurale (IPBS), Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut des Biomolécules Max Mousseron [Pôle Chimie Balard] (IBMM), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Equipe Chimie Bioorganique et Systèmes Amphiphiles, Avignon Université (AU), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie physico-chimique (IBPC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7), MICrobiologie de l'ALImentation au Service de la Santé humaine (MICALIS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA) - AgroParisTech, Service de biologie de la reproduction-CECOS, Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) - CHU Cochin [AP-HP] - Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5) - EA1752, SAFRAN Messier-Bugatti-Dowty, Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7) - Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), MICrobiologie de l'ALImentation au Service de la Santé (MICALIS), Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (APHP)-CHU Cochin [AP-HP]-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-EA1752, Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-CHU Cochin [AP-HP]-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-EA1752, Paris-7 University (Sorbonne Paris Cite), 'Initiative d'Excellence' program from the French State (Grant 'DYNAMO') [ANR-11-LABX-0011-01], Human Frontier Science Program Organization Grant (RG00223/2000-M), Agence Nationale pour la Recherche (ANR-07-BLAN-0092 E.U.), CNRS, Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Biologiques et des Procédés (LISBP), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université de Montpellier (UM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM), Sécurité et Qualité des Produits d'Origine Végétale (SQPOV), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Avignon Université (AU), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Paris-7 University (Sorbonne Paris Cité), ANR-10-LABX-0011,Entreprendre,Entrepreneurship(2010), ANR-07-BLAN-0092,Refolding GPCRs,Refolding G protein-coupled receptors: a novel approach using polymeric surfactants(2007), Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de biologie physico-chimique (IBPC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2014
Předmět:
Magnetic Resonance Spectroscopy
Technology Assessment
Biomedical
Polymers
Physiology
030310 physiology
Lipid Bilayers
Biophysics
Model lipid bilayer
Surface-Active Agents
03 medical and health sciences
Membrane proteins
[CHIM] Chemical Sciences
Animals
Humans
[CHIM]Chemical Sciences
[SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology
ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
030304 developmental biology
chemistry.chemical_classification
Solution NMR
0303 health sciences
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM]
Amphipols
[CHIM.ORGA]Chemical Sciences/Organic chemistry
Cell Membrane
Water
Cell Biology
Human physiology
Polymer
[CHIM.ORGA] Chemical Sciences/Organic chemistry
[SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Solutions
Folding (chemistry)
[SDV.BBM.BP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biophysics
Crystallography
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
[CHIM.POLY]Chemical Sciences/Polymers
Solubility
Membrane protein
chemistry
Artifacts
Hydrophobic and Hydrophilic Interactions
Zdroj: Journal of Membrane Biology
Journal of Membrane Biology, Springer Verlag (Germany), 2014, 247 (9-10), pp.827-842. ⟨10.1007/s00232-014-9654-z⟩
Journal of Membrane Biology, Springer Verlag (Germany), 2014, 247 (9-10), pp.827-842. 〈10.1007/s00232-014-9654-z〉
Journal of Membrane Biology, Springer Verlag (Germany), 2014
ISSN: 0022-2631
1432-1424
DOI: 10.1007/s00232-014-9654-z⟩
Popis: International audience; Solution-state nuclear magnetic resonance studies of membrane proteins are facilitated by the increased stability that trapping with amphipols confers to most of them as compared to detergent solutions. They have yielded information on the state of folding of the proteins, their areas of contact with the polymer, their dynamics, water accessibility, and the structure of protein-bound ligands. They benefit from the diversification of amphipol chemical structures and the availability of deuterated amphipols. The advantages and constraints of working with amphipols are discussed and compared to those associated with other non-conventional environments, such as bicelles and nanodiscs.
Databáze: OpenAIRE
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