Effects of insulin and actin on phosphofructokinase activity and cellular distribution in skeletal muscle
| Autor: | Alexandre Herculano Borges de Araújo, Ana Paula Pereira da Silva, Mauro Sola-Penna, Gutemberg Gomes Alves |
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| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2004 |
| Předmět: |
medicine.medical_specialty
medicine.medical_treatment hormone rabbit Biology Carbohydrate metabolism hormônio actina Internal medicine glicólise medicine Animals Insulin Phosphofructokinase 2 Glycolysis Muscle Skeletal lcsh:Science Actin Multidisciplinary Skeletal muscle metabolismo glycolysis Actins Phosphofructokinase activity Enzyme Activation Molecular Weight fosfofrutocinase coelho Glucose medicine.anatomical_structure Endocrinology Phosphofructokinases Biochemistry phosphofructokinase Electrophoresis Polyacrylamide Gel lcsh:Q Rabbits actin metabolism Phosphofructokinase |
| Zdroj: | Anais da Academia Brasileira de Ciências, Vol 76, Iss 3, Pp 541-548 (2004) Anais da Academia Brasileira de Ciências, Volume: 76, Issue: 3, Pages: 541-548, Published: SEP 2004 Anais da Academia Brasileira de Ciências v.76 n.3 2004 Anais da Academia Brasileira de Ciências Academia Brasileira de Ciências (ABC) instacron:ABC |
| ISSN: | 1678-2690 0001-3765 |
| Popis: | In this work, we report evidences that the association of phosphofructokinase and F-actin can be affected by insulin stimulation in rabbit skeletal muscle homogenates and that this association can be a mechanism of phos-phofructokinase regulation. Through co-sedimentation techniques, we observed that on insulin-stimulated tissues, approximately 70% of phosphofructokinase activity is co-located in an actin-enriched fraction, against 28% in control. This phenomenon is accompanied by a 100% increase in specific phosphofructokinase activity in stimulated homogenates. Purified F-actin causes an increase of 230% in phosphofructokinase activity and alters its kinetic parameters. The presence of F-actin increases the affinity of phosphofructokinase for fructose 6-phosphate nevertheless, with no changes in maximum velocity (Vmax). Here we propose that the modulation of cellular distribution of phosphofructokinase may be one of the mechanisms of control of glycolytic flux in mammalian muscle by insulin. Neste trabalho, nós relatamos evidencias de que a associação entre fosfofrutocinase e F-actina pode ser afetada por estímulos pela insulina em homogeneizados de músculo esquelético de coelho e que esta associação pode ser um mecanismo de regulação da fosfofrutocinase. Através de tecnicas de co-sedimentação, nós observamos que em tecidos estimulados pela insulina, aproximadamente 70% da atividade fosfofrutocinásica esta co-localizada a fração enriquecida com actina, contra 28% no controle. Este fenômeno é acompanhado por um aumento de 100% na atividade específica da fosfofrutocinase em homogeneizados estimulados. F-actina purificada causou um aumento de 230% na atividade da fosfofrutocinase e alterou seus parâmetros cinéticos. A presença de F-actina aumentou a afinidade da fosfofrutocinase pela frutose 6-fosfato, sem alterar, no entanto, a velocidade máxima (Vmax). Nós propomos que a modulação da distribuição celular da fosfofrutocinase pode ser um dos mecanismos de controle do fluxo glicolítico em músculos de mamíferos pela insulina. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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