OXR2 Increases Plant Defense against a Hemibiotrophic Pathogen via the Salicylic Acid Pathway
Autor: | Jutta Ludwig-Müller, Georgina Fabro, Gabriel Ceccoli, Pablo Torti, Elina Welchen, Regina Mencia, María Elena Alvarez, Francisco Colombatti |
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Rok vydání: | 2020 |
Předmět: |
0106 biological sciences
Physiology Biotecnología Agropecuaria PLANT DEFENSES Plant Science Plant disease resistance 01 natural sciences chemistry.chemical_compound Arabidopsis Genetics Plant defense against herbivory Pseudomonas syringae Arabidopsis thaliana OXR FAMILY OXIDATIVE STRESS biology fungi purl.org/becyt/ford/4.4 [https] biology.organism_classification NPR1 WRKY protein domain Cell biology PSEUDOMONAS SYRINGAE chemistry CIENCIAS AGRÍCOLAS Biotecnología Agrícola y Biotecnología Alimentaria purl.org/becyt/ford/4 [https] Salicylic acid 010606 plant biology & botany |
Zdroj: | CONICET Digital (CONICET) Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas instacron:CONICET |
ISSN: | 1532-2548 0032-0889 |
DOI: | 10.1104/pp.19.01351 |
Popis: | Arabidopsis thaliana OXIDATION RESISTANCE 2 (AtOXR2) is a mitochondrial proteinbelonging to the Oxidation Resistance (OXR) protein family, recently described in plants. Weanalyzed the impact of AtOXR2 in Arabidopsis defense mechanisms against thehemibiotrophic bacterial pathogen Pseudomonas syringae. oxr2 mutant plants are moresusceptible to infection by the pathogen and, conversely, plants over-expressing AtOXR2(oeOXR2 plants) show enhanced disease resistance. Resistance in these plants is accompaniedby higher expression of WRKY transcription factors, induction of genes involved in salicylicacid (SA) synthesis, accumulation of free SA, and overall activation of the SA-signalingpathway. Accordingly, defense phenotypes are dependent on SA-synthesis and SA-perceptionpathways, since they are lost in ics1/sid2 (isochorismate synthase 1/salicylic acid inductiondeficient 2) and npr1 (nonexpressor of pathogenesis-related genes 1) mutant backgrounds.Over-expression of AtOXR2 leads to faster and stronger oxidative burst in response to thebacterial flagellin peptide flg22. Moreover, AtOXR2 affects the nuclear localization of thetranscriptional coactivator NPR1, a master regulator of SA signaling. oeOXR2 plants haveincreased levels of total glutathione and a more oxidized cytosolic redox cellular environmentunder normal growth conditions. Therefore, AtOXR2 contributes to establishing plantprotection against infection by P. syringae acting on the activity of the SA pathway. Fil: Mencia, Regina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina Fil: Céccoli, Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Agrarias. Cátedra de Morfología Vegetal; Argentina Fil: Fabro, Georgina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Torti, Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina Fil: Colombatti, Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina Fil: Ludwig-Müller, Jutta. Technische Universität Dresden; Alemania Fil: Alvarez, Maria Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Welchen, Elina. Technische Universität Dresden; Alemania |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |