Isolation and partial characterization of a lectin from Bauhinia pentandra (bong) vog. Ex. Steua
| Autor: | Renato de Azevedo Moreira, André Luis Coelho da Silva, Ana Cecília Góes Horta |
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| Rok vydání: | 2001 |
| Předmět: |
fitohemaglutinina
Alanine Chromatography Methionine biology Molecular mass Bauhinia D-galactose Tryptophan proteína de semente Lectin phytohemagglutinin Plant Science Horticulture biology.organism_classification chemistry.chemical_compound Biochemistry chemistry Affinity chromatography seed protein Leguminosae biology.protein Agronomy and Crop Science Cysteine |
| Zdroj: | Revista Brasileira de Fisiologia Vegetal v.13 n.3 2001 Revista Brasileira de Fisiologia Vegetal Sociedade Brasileira de Fisiologia Vegetal (SBFV) instacron:SBFV Revista Brasileira de Fisiologia Vegetal, Volume: 13, Issue: 3, Pages: 262-269, Published: 2001 |
| ISSN: | 0103-3131 |
| DOI: | 10.1590/s0103-31312001000300002 |
| Popis: | Bauhinia pentandra (Bong) Vog. ex. Steua seeds were investigated with respect to phenologic aspects (size, mass, hilum and length) and with respect to their chemical composition. The total nitrogen content of the seed flour was determined, and the flour was extracted in different pH values. A lectin was isolated from the seeds by Sepharose-4B affinity chromatography. The homogeneity of the lectin was demonstrated by SDS-PAGE in the presence of beta-mercaptoethanol. Only one protein band with an apparent molecular mass of 30 kDa was found. The B. pentandra lectin showed a carbohydrate specificity for D-galactose, a requirement for divalent metal cations (Ca2+ and Mn2+) for full activity and amino acid composition with a high content of aspartic acid, glutamic acid and alanine and low levels of methionine, cysteine and tryptophan. The lectin agglutinated rabbit and human A group erythrocytes and was relatively stable to heat treatment, retaining half of its original activity after 60 min at 70 ºC. Sementes de Bauhinia pentandra (Bong) Vog. ex. Steua. foram estudadas quanto aos aspectos fenológicos (tamanho, massa e comprimento do hilo) e quanto a sua composição química. A farinha de sementes teve o teor de nitrogênio total determinado e foi submetida à extração de proteínas em diferentes valores de pH. Uma lectina foi isolada de sementes por cromatografia de afinidade em coluna de Sepharose-4B. A homogeneidade da lectina foi demonstrada por eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de SDS e beta-mercaptoetanol. A lectina mostra apenas uma banda protéica de massa molecular aparente de 30 kDa. A lectina de B. pentandra mostra especificidade por D-galactose, requer a presença de cátions divalentes (Ca2+ e Mn2+) para exercer sua atividade e tem uma composição de aminoácido caracterizada pelo alto teor de ácido aspártico, ácido glutamico, alanina e pelo baixo teor de metionina, cisteina e triptofano. A lectina aglutina eritrócitos de coelho e humano do grupo A e foi relativamente resistente ao tratamento térmico, retendo parte de sua atividade original mesmo após 60 min a 70 ºC. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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