Pigment structure in the light-harvesting protein of the siphonous green alga Codium fragile

Autor: Andrew Gall, Ritsuko Fujii, Cristian Ilioaia, Manuel J. Llansola-Portoles, Andrew A. Pascal, Simona Streckaite, Soichiro Seki, Bruno Robert
Přispěvatelé: Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Bioénergétique Membranaire et Stress (LBMS), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale (B3S), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2021
Předmět:
Zdroj: Biochimica Et Biophysica Acta. Bioenergetics
Biochimica Et Biophysica Acta. Bioenergetics, 2021, 1862 (5), pp.148384. ⟨10.1016/j.bbabio.2021.148384⟩
Popis: The siphonaxanthin-siphonein-chlorophyll-a/b-binding protein (SCP), a trimeric light-harvesting complex isolated from photosystem II of the siphonous green alga Codium fragile, binds the carotenoid siphonaxanthin (Sx) and/or its ester siphonein in place of lutein, in addition to chlorophylls a/b and neoxanthin. SCP exhibits a higher content of chlorophyll b (Chl-b) than its counterpart in green plants, light-harvesting complex II (LHCII), increasing the relative absorption of blue-green light for photosynthesis. Using low temperature absorption and resonance Raman spectroscopies, we reveal the presence of two non-equivalent Sx molecules in SCP, and assign their absorption peaks at 501 and 535 nm. The red-absorbing Sx population exhibits a significant distortion that is reminiscent of lutein 2 in trimeric LHCII. Unexpected enhancement of the Raman modes of Chls-b in SCP allows an unequivocal description of seven to nine non-equivalent Chls-b, and six distinct Chl-a populations in this protein.
Databáze: OpenAIRE