28-mer Fragment Derived from Enterocin CRL35 Displays an Unexpected Bactericidal Effect on Listeria Cells
| Autor: | Carlos Minahk, Fernando Gabriel Dupuy, Emilse Masias, Eduardo Maffud Cilli, Paulo R. S. Sanches, Augusto Bellomio, Lucila Saavedra, Leonardo Acuña |
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| Rok vydání: | 2015 |
| Předmět: |
Listeria
Otras Ciencias Biológicas Molecular Sequence Data Peptide Biochemistry Membrane Potentials Ciencias Biológicas Bacteriocin Bacteriocins Structural Biology SYNTHETIC PEPTIDES Amino Acid Sequence chemistry.chemical_classification Liposome Microbial Viability biology Fragment (computer graphics) General Medicine biology.organism_classification Transmembrane protein BACTERIOCINS ENTEROCIN CRL35 Dissociation constant Membrane chemistry Lactobacillaceae Liposomes CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS LISTERIA |
| Zdroj: | ResearcherID Scopus-Elsevier Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" |
| ISSN: | 1875-5305 |
| Popis: | Two shorter peptides derived from enterocin CRL35, a 43-mer bacteriocin, were synthesized i.e. the N-terminal fragment spanning from residues 1 to 15, and a 28-mer fragment that represents the C-terminal of enterocin CRL35, the residues 16 to 43. The separate peptides showed no activity when combined. On one hand, the 28-mer peptide displayed an unpredicted antimicrobial activity. On the other, 15- mer peptide had no consistent anti-Listeria effect. The dissociation constants calculated from experimental data indicated that all peptides could bind at similar extent to the sensitive cells. However, transmembrane electrical potential was not dissipated to the same level by the different peptides; whereas the full-length and the C-terminal 28-mer fragment induced almost full dissipation, 15-mer fragment produced only a slow and incomplete effect. Furthermore, a different interaction of each peptide with membranes was demonstrated based on studies carried out with liposomes, which led us to conclude that activity was related to structure rather than to net positive charges. These results open up the possibility of designing new peptides based on the 28-mer fragment with enhanced activity, which would represent a promising approach for combating Listeria and other pathogens. Fil: Masias, Ruth Emilse. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina Fil: da Silva Sanches, Paulo Ricardo. Universidade Estadual Paulista Julio de Mesquita Filho; Brasil Fil: Dupuy, Fernando Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina Fil: Acuña, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina Fil: Bellomio, Augusto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina Fil: Cilli, Eduardo. Universidade Estadual Paulista Julio de Mesquita Filho; Brasil Fil: Saavedra, Maria Lucila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina Fil: Minahk, Carlos Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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