Probing the mechanism of the peroxiredoxin decamer interaction with its reductase sulfiredoxin from the single molecule to the solution scale

Autor: Audrey Beaussart, Florent Canonico, Hortense Mazon, Jorge Hidalgo, Sarah Cianférani, Hélène Le Cordier, Alexandre Kriznik, Sophie Rahuel-Clermont
Přispěvatelé: Laboratoire Interdisciplinaire des Environnements Continentaux (LIEC), Institut Ecologie et Environnement (INEE), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Observatoire Terre et Environnement de Lorraine (OTELo), Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire (IMoPA), Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Infrastructure Nationale de Protéomique, FR2048 ProFI, Ingénierie, Biologie et Santé en Lorraine (IBSLor), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), ANR-17-CE11-0034,PrxAGE,Mécanismes d'action des peroxirédoxines dans la réponse au stress oxydant et le vieillissement(2017), ANR-20-CE34-0005,ANATOMIC,Evaluation des mécanismes moléculaires conduisant à la toxicité des nanoparticules sur les algues(2020), ANR-10-INBS-0008,ProFI,Infrastructure Française de Protéomique(2010), GONNET, JULIE, Mécanismes d'action des peroxirédoxines dans la réponse au stress oxydant et le vieillissement - - PrxAGE2017 - ANR-17-CE11-0034 - AAPG2017 - VALID, Evaluation des mécanismes moléculaires conduisant à la toxicité des nanoparticules sur les algues - - ANATOMIC2020 - ANR-20-CE34-0005 - AAPG2020 - VALID, Infrastructure Française de Protéomique - - ProFI2010 - ANR-10-INBS-0008 - INBS - VALID
Rok vydání: 2022
Předmět:
Zdroj: Nanoscale Horizons
Nanoscale Horizons, 2022, 7 (5), pp.515-525. ⟨10.1039/d2nh00037g⟩
ISSN: 2055-6764
2055-6756
DOI: 10.1039/d2nh00037g⟩
Popis: Peroxiredoxins from the Prx1 subfamily (Prx) are highly regulated multifunctional proteins involved in oxidative stress response, redox signaling and cell protection. Prx is a homodimer that associates into a decamer. The monomer C-terminus plays intricate roles in Prx catalytic functions, decamer stability and interaction with its redox partner, the small reductase sulfiredoxin (Srx), that regulates the switching between Prx cellular functions. As only static structures of covalent Prx-Srx complexes have been reported, whether Srx binding dissociates the decameric assembly and how Prx subunit flexibility impacts complex formation are unknown. Here, we assessed the non-covalent interaction mechanism and dynamics in the solution of
Databáze: OpenAIRE
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