Сравнительный протеомный анализ изатин-связывающих белков печени и мозга мышей

Autor: A.E. Medvedev, Victor G. Zgoda, O. A. Buneeva, A.T. Kopylov
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2018
Předmět:
Zdroj: Biomedical Chemistry: Research and Methods; Vol. 1 No. 1 (2018); e00007
Biomedical Chemistry: Research and Methods; Том 1 № 1 (2018); e00007
Biomedical Chemistry: Research and Methods
ISSN: 2618-7531
Popis: Isatin (indol-2,3-dione) is an endogenous indole, exhibiting various biological activities that are realized via its interacts with numerous target proteins (so-called isatin-binding proteins). To date, isatin-binding proteins have been characterized in the brain of mice and rats. In this study we have performed a comparative proteomic analysis of the isatin-binding proteins of the mouse liver and brain. Proteomic profiling of clarified lysates of membrane and soluble fractions of liver and brain homogenates was performed using 5-aminocaproyl-isatin as an affinity ligand. During affinity based separation of isatin-binding proteins of soluble and membrane fractions of mouse brain homogenates lysed with Triton X-100, 63 individual proteins were identified. A similar separation of mouse liver homogenate fractions during affinity chromatography resulted in identification of 80 proteins. All identified liver and brain proteins belonged to the following functional groups: (I) Carbohydrate metabolism and energy generation; (II) Lipid metabolism; (III) Metabolism of nucleotides and amino acids; (IV) Formation of the cytoskeleton, exocytosis; (V) Regulation of gene expression, cell division and differentiation; (VI) Antioxidant and protective proteins; (VII) Signal transmission and regulation of enzyme activity. The total number of isatin-binding proteins common for the brain and liver was only 12. The most common for the brain and liver of isatin-binding proteins was found in group VI (antioxidant and protective proteins), complete absence of coincidence in group II (lipid metabolism) and group IV (formation of the cytoskeleton, exocytosis). The observed differences in the profile of isatin-binding proteins appear to play an important role in the specific effects of isatin in certain organs.
Изатин (индол-2,3-дион) – эндогенный индол, проявляющий разнообразные виды биологической активности, которая реализуется при его взаимодействии с многочисленными белками-мишенями (т.н. изатин-связывающими белками). На сегодняшний день изатин-связывающие белки охарактеризованы в мозге мышей и крыс. Целью настоящего исследования был сравнительный протеомный анализ изатин-связывающих белков печени и мозга мышей. Протеомное профилирование осветленных лизатов мембранной и растворимой фракций гомогенатов печени и мозга выполнено с использованием 5-аминокапроилизатина в качестве аффинного лиганда. При аффинном разделении изатин-связывающих белков растворимых и мембранных фракций гомогенатов мозга мыши, лизированных тритоном Х-100, было идентифицировано 63 индивидуальных белка. Аналогичное разделение фракций гомогената печени мыши в ходе аффинной хроматографии позволило идентифицировать 80 белков. Все идентифицированные белки печени и мозга принадлежали к следующим функциональным группам: (I) Метаболизм углеводов и генерация энергии; (II) Метаболизм липидов; (III) Метаболизм нуклеотидов и аминокислот; (IV) Формирование цитоскелета, экзоцитоз; (V) Регуляция экспрессии генов, клеточного деления и дифференцировки; (VI) Антиоксидантные и протекторные белки; (VII) Передача сигнала и регуляция активности ферментов. При этом общее число изатин-связывающих белков, совпадающих для мозга и печени, было невелико - всего 12. Наибольшее число общих для мозга и печени изатин-связывающих белков обнаружено в группе VI (aнтиоксидантные и протекторные белки), полное отсутствие совпадений – в группе II (метаболизм липидов) и группе IV (формирование цитоскелета, экзоцитоз). Обнаруженные различия в профиле изатин-связывающих белков, по-видимому, играют важную роль в специфических эффектах изатина в определенных органах.
Databáze: OpenAIRE
Externí odkaz: