The Thermophilic CotA Laccase from Bacillus subtilis: Bioelectrocatalytic Evaluation of O2 Reduction in the Direct and Mediated Electron Transfer Regime
Autor: | Wolfgang Schuhmann, Andrew D. Griffiths, Dmitrii A. Guschin, Valérie Taly, Thomas Beneyton, Yvonne Beyl |
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Přispěvatelé: | Institut de Science et d'ingénierie supramoléculaires (ISIS), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Plymouth University, Médecine Personnalisée, Pharmacogénomique, Optimisation Thérapeutique (MEPPOT - U1147), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Department of Analytical Chemistry, Ruhr-Universität Bochum [Bochum], Centre de Recherche Paul Pascal (CRPP), Université de Bordeaux (UB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Réseau nanophotonique et optique, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Matériaux et nanosciences d'Alsace (FMNGE), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA), Université de Bordeaux (UB)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Matériaux et nanosciences d'Alsace, Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Réseau nanophotonique et optique, Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) |
Rok vydání: | 2011 |
Předmět: |
[SDV]Life Sciences [q-bio]
Inorganic chemistry Bacillus subtilis 010402 general chemistry 01 natural sciences Chloride Redox Analytical Chemistry 03 medical and health sciences chemistry.chemical_compound Electron transfer Adsorption Electrochemistry medicine [CHIM]Chemical Sciences ComputingMilieux_MISCELLANEOUS 030304 developmental biology [PHYS]Physics [physics] Laccase 0303 health sciences biology Thermophile fungi biology.organism_classification 0104 chemical sciences chemistry Chemical engineering Fluoride medicine.drug |
Zdroj: | Electroanalysis Electroanalysis, Wiley-VCH Verlag, 2011, 23 (8), pp.1781-1789. ⟨10.1002/elan.201100054⟩ |
ISSN: | 1040-0397 1521-4109 |
DOI: | 10.1002/elan.201100054 |
Popis: | The thermophilic bacterial laccase CotA from Bacillus subtilis adsorbed on graphite electrodes enables monitoring of the temperature dependent direct biocatalytic O2 reduction. Its entrapment in two different Os-complex modified redox hydrogels is the basis for mediated bioelectroreduction of O2. Besides the temperature and pH dependence of the bioelectrocatalytic response chloride and fluoride inhibition studies demonstrate that the Os-complexes are bound to the T1 copper centre of the enzyme. The interaction between CotA and the Os-complex modified polymers prevents inhibition by chloride ions. |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |