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Resume Les proteines ribosomales d' E. coli etant toutes accessibles in situ dans la particule native, a leurs anticorps monovalents specifiques, le role fonctionnel de chacune des proteines de la sous unite 30S a ete etudie, en examinant les effets de leur neutralisation in situ par les fragments Fab specifiques correspondants. Les reactions testees comprennent: o 1) la synthese des proteines des phages T 4 et R 17 ; 2) la synthese de polyphenylalanine; 3) l'attachement enzymatique du phe-tRNA en presence des 2 sous-unites 30S + 50S; 4) l'attachement du tRNA initiateur en presance des facteurs d'initiation IF 1 , IF 2 , IF 3 ; 5) le couplage de l'etape initiale de la traduction (interaction de la sous unite 30S et d'IF 3 avec le RNA messager naissant en l'absence de tRNA) avec la transcription de l'operon lactose d' E. coli (λplacDNA). Malgre les difficultes d'interpretation redoutees du fait de leur antigenicite dispersee le long d'une structure souvent allongee, les proteines de la sous unite 30S peuvent etre classees d'apres les similitudes d'effets de leur neutralisation vis-a-vis des 5 reactions testees, en 5 categories, evoquant un certain degre de topographie fonctionnelle. Le groupe I (S1, S7, S15, S20) est specialement implique dans l'attachement du RNA messager a la sous-unite 30S. Le groupe II (S2, S3, S10) est implique dans une fonction commune d'attachement des tRNAs apparemment distincte de la reconnaissance de l'anticodon. Le groupe III (S14, S19, S21) et le groupe IV (S5, S6, S12, S13) influencent a des degres divers la reconnaissance de la region initiatrice du RNA messager, celle du tRNA initiateur et l'attachement de ce dernier au site P. Le groupe V (S8, S9, S11, S18) semble controler particulierement la region codon-anti-codon au niveau du site A. Les tests fonctionnels et les Fabs utilises n'ont cependant pas fourni d'indications suffisantes pour classer les proteines S4 et S16. |
