Caracterização de propriedades funcionais do isolado protéico de sementes de algaroba (Prosopis juliflora(SW) D.C.). modificado por acetilação
| Autor: | Pushkar Singh Bora, José Barros da Silva, Vicente Queiroga Neto |
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| Rok vydání: | 1997 |
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| Zdroj: | Food Science and Technology v.17 n.3 1997 Food Science and Technology (Campinas) Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos (SBCTA) instacron:SBCTA Food Science and Technology, Volume: 17, Issue: 3, Pages: 263-269, Published: DEC 1997 |
| ISSN: | 0101-2061 |
| DOI: | 10.1590/s0101-20611997000300014 |
| Popis: | O isolado protéico das sementes de algaroba (Prosopis juliflora (SW) D.C.) foi modificado com anidrido acético nas concentrações de 5, 10, 20 e 30% (V/P), resultando, portanto, nos respectivos graus de modificação: 69,5; 83,2; 89,7 e 91,1% da lisina disponível. Caracterizou-se a funcionalidade do isolado nas formas não modificada e acetilada. O isolado não modificado apresentou alta solubilidade em pH ácido e básico, com exceção da faixa de pH 4 a 6. A acetilação deslocou o ponto isoelétrico das proteínas do pH 5 para o pH 4,5 , diminuiu em pequena extensão a solubilidade abaixo do ponto isoelétrico e aumentou a partir do pH 5, principalmente em pH 7. A capacidade de absorção de água e de óleo do isolado não modificado, que por sua vez se mostrou baixa (1,89 e 1,04g/g proteína), não melhorou satisfatoriamente após a modificação. O efeito de modificação nas propriedades espumantes foi maior com relação ao volume e a expansão da espuma formada do que na sua estabilidade. A capacidade emulsificante do isolado acetilado aumentou em grande extensão, no entanto, a atividade emulsificante e estabilidade de emulsão revelaram pequenos incrementos, em comparação com o isolado não modificado. Protein isolate from seed of mesquite bean (P. juliflora (SW) D.C) were modified with acetic anhydride at concentrations 5, 10, 20 and 30% (ml per 100 g of protein) thus resulting 69.5; 83.2; 89.7 and 91.1% modification of available lysine. Functional characteristic of protein isolate was studied in native and acetilated form. Protein isolate in native form presented high solubility at acidic and basic pH, except in the pH range of 4 to 6. Acetilation shifted the isoelectric point of the proteins pH 5.0 to a pH 4.5; reduced the solubility at pH values below the isoelectric point and increased above pH 5.0, mainly at pH 7.0. The capacity of water and oil absorption of the native protein was small (1.89 and 1.04 g) and did not improve satisfactorily after modification. The effect of the modification on the foaming properties was higher in relation to the volume and foam expansion than its stability. Emulsifyng capacity of the acetylated protein isolate increased to the a higher extent, however, emulsifying activity and emulsion stability presented small variations in comparison to native protein isolate. |
| Databáze: | OpenAIRE |
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