Genetic and Biochemical Characterization of a Highly Thermostable α-l-Arabinofuranosidase fromThermobacillus xylanilyticus
Autor: | Ian F. Connerton, Nicola J. Cummings, Philippe Debeire, Michael J. O’Donohue, Takoua Debeche |
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Přispěvatelé: | Unité de physicochimie et biotechnologie des polymères, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Division of Food Sciences, University of Nottingham, UK (UON), Europol’agro consortium., Fractionnement des AgroRessources et Environnement - UMR-A 614 (FARE), Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-SFR Condorcet, Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Université Paris Descartes - Faculté de Pharmacie de Paris (UPD5 Pharmacie), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Toulouse Biotechnology Institute (TBI), Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Institut National des Sciences Appliquées (INSA), Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE) |
Jazyk: | angličtina |
Rok vydání: | 2000 |
Předmět: |
Glycoside Hydrolases
[SDV]Life Sciences [q-bio] Biology medicine.disease_cause Applied Microbiology and Biotechnology law.invention Substrate Specificity 03 medical and health sciences chemistry.chemical_compound law Hydrolase medicine Glycoside hydrolase Glycosyl [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry Molecular Biology Enzymology and Protein Engineering Gene Escherichia coli Peptide sequence Phylogeny ComputingMilieux_MISCELLANEOUS 030304 developmental biology chemistry.chemical_classification 0303 health sciences Ecology Bacteria 030306 microbiology Recombinant Proteins Enzyme chemistry Biochemistry Recombinant DNA Food Science Biotechnology |
Zdroj: | Applied and Environmental Microbiology Applied and Environmental Microbiology, American Society for Microbiology, 2000, 66 (4), pp.1734-1736. ⟨10.1128/AEM.66.4.1734-1736.2000⟩ |
ISSN: | 0099-2240 1098-5336 |
Popis: | The gene encoding an α- l -arabinofuranosidase from Thermobacillus xylanilyticus D3, AbfD3, was isolated. Characterization of the purified recombinant α- l -arabinofuranosidase produced in Escherichia coli revealed that it is highly stable with respect to both temperature (up to 90°C) and pH (stable in the pH range 4 to 12). On the basis of amino acid sequence similarities, this 56,071-Da enzyme could be assigned to family 51 of the glycosyl hydrolase classification system. However, substrate specificity analysis revealed that AbfD3, unlike the majority of F51 members, displays high activity in the presence of polysaccharides. |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |