Avaliação da atividade inibitória, purificação e cristalografia de raios X do inibidor Alfa-Amilase de cultivares de Phaseolus vulgaris de Uttarakhand, Índia
| Autor: | R. Singh, A. K. Dobriyal, R. D. Singh, P. De los Ríos-Escalante |
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| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2022 |
| Předmět: |
Phaseolus
atividade de bloqueio do amido Complex Mixtures Crystallography X-Ray Phaseolus vulgaris PAGE inibidor de alfa-amilase starch blocking activity X-ray Crystallography atividade inibitória alpha-amylase inhibitor alpha-Amylases General Agricultural and Biological Sciences inhibitory activity cristalografia de raio X Plant Proteins |
| Zdroj: | Brazilian Journal of Biology, Volume: 84, Article number: e253180, Published: 10 OCT 2022 Brazilian Journal of Biology v.84 2024 Brazilian Journal of Biology Instituto Internacional de Ecologia (IIE) instacron:IIE |
| Popis: | The present work is based on analysis of inhibitory activity of alpha-amylase inhibitor in selected cultivars of Phaseolus vulgaris of Uttarakhand. Fifteen samples were assessed for inhibitory activity of alpha-amylase inhibitor. Significant variations were found in different cultivars. Crude extract of alpha-amylase inhibitor from sample PUR (Purola) have shown maximum inhibitory activity (70.2 ± 0.84). Crude extract of all the cultivars have shown considerable variations in inhibitory activity in the temperature ranging from 20ºC to 100ºC. Based on inhibitory activity and heat stability profile, the alpha amylase inhibitor was purified from PUR cultivar. The purified inhibitor was found to be stable even at 90ºC with an inhibitory activity of 97.20 ±0.09. The molecular weight of purified inhibitor on Native PAGE (Polyacrylamide gel electrophoresis) was found to be 31kd, consisting of two subunits of 17kd and 14kd on SDS-PAGE. Resumo O presente trabalho é fundamentado na análise da atividade inibitória do inibidor da alfa-amilase em cultivares selecionadas de Phaseolus vulgaris, de Uttarakhand. Quinze amostras foram avaliadas quanto à atividade inibitória do inibidor da alfa-amilase. Variações significativas foram encontradas em diferentes cultivares. O extrato bruto do inibidor da alfa-amilase da amostra PUR (Purola) apresentou atividade inibitória máxima (70,2 ± 0,84). O extrato bruto de todas as cultivares apresentou variações consideráveis na atividade inibitória na temperatura de 20ºC a 100ºC. Com base na atividade inibitória e no perfil de estabilidade ao calor, o inibidor da alfa-amilase foi purificado do cultivar PUR. O inibidor purificado mostrou-se estável mesmo a 90ºC, com uma atividade inibitória de 97,20 ± 0,09. O peso molecular do inibidor purificado em Native PAGE (eletroforese em gel de poliacrilamida) foi de 31kd, consistindo em duas subunidades de 17kd e 14kd em SDS-PAGE. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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