Covalent Immobilization of Proteins onto (Maleic Anhydride- alt -methyl Vinyl Ether) Copolymers: Enhanced Immobilization of Recombinant Proteins

Autor: Alain Domard, François Mallet, Thierry Delair, Bernard Mandrand, Armelle Novelli-Rousseau, Catherine Ladavière
Přispěvatelé: Systèmes Macromoléculaires et Physiopathologie Humaine (SMPH), BIOMERIEUX-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie des Matériaux Polymères (IMP), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Jean Monnet [Saint-Étienne] (UJM)-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Lyon-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon, Ingénierie des Matériaux Polymères - Laboratoire des Matériaux Polymères et des Biomatériaux (IMP-LMPB), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Jean Monnet [Saint-Étienne] (UJM)-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon), Université de Lyon-Institut de Chimie du CNRS (INC), BIOMERIEUX, Laboratoire Pierre Aigrain (LPA), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Fédération de recherche du Département de physique de l'Ecole Normale Supérieure - ENS Paris (FRDPENS), École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon), Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Jean Monnet - Saint-Étienne (UJM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Fédération de recherche du Département de physique de l'Ecole Normale Supérieure - ENS Paris (FRDPENS), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 1998
Předmět:
Polymers
Molecular Sequence Data
Biomedical Engineering
Pharmaceutical Science
Bioengineering
02 engineering and technology
Methyl vinyl ether
010402 general chemistry
01 natural sciences
Mass Spectrometry
Dental Materials
chemistry.chemical_compound
Capsid
Drug Stability
Adhesives
Polymer chemistry
Electrochemistry
Escherichia coli
medicine
Copolymer
Scattering
Radiation
Amino Acid Sequence
ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Pharmacology
chemistry.chemical_classification
Aqueous solution
Circular Dichroism
Hydrolysis
Lysine
Organic Chemistry
Maleic anhydride
Polymer
Vinyl ether
021001 nanoscience & nanotechnology
Recombinant Proteins
0104 chemical sciences
Molecular Weight
Kinetics
[CHIM.POLY]Chemical Sciences/Polymers
chemistry
Covalent bond
Capsid Proteins
Chemical binding
0210 nano-technology
Biotechnology
medicine.drug
Zdroj: Bioconjugate Chemistry
Bioconjugate Chemistry, American Chemical Society, 1998, 9 (6), pp.655-661. ⟨10.1021/bc970208i⟩
Bioconjugate Chemistry, 1998, 9 (6), pp.655-661. ⟨10.1021/bc970208i⟩
ISSN: 1043-1802
1520-4812
DOI: 10.1021/bc970208i⟩
Popis: Two genetically modified HIV-1 capsid p24 proteins, RH24 and RH24K, were covalently bound to maleic anhydride-alt-methyl vinyl ether (MAMVE) copolymer, under aqueous conditions. We demonstrated that the addition of a six lysine unit tag at the COOH-terminus of RH24K greatly improved the grafting reaction which could take place under many different experimental conditions. The course of the reaction was controlled by electrostatic attractive forces between the protein and the negatively charged polymer, as the chemical binding was more efficient at low ionic strength. The maximum loading capacity of the polymer depended on whether the protein bore the lysine tag (RH24K) or not (RH24). Twenty-four molecules of RH24 could be immobilized per polymer chain and 49 for RH24K. Such a difference could be explained by a difference of orientation of the protein on the polymer, side-on for RH24 and end-on for RH24K to account for the observed high packing density.
Databáze: OpenAIRE
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