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Zusammenfassung 1 Eine aus Muskulatur frisch hergestellte Sukzinodehydrogenaselosung verliert bei Aufbewahrung bei 0° C kontinuierlich in ihrem Vermogen zur O2-Aufnahme, ohne das die Aktivitat der Sukzinodehydrogenase im Mb.-Versuch abnimmt. Die Sukzinodehydrogenase mus also als eine anoxytrope Dehydrogenase aufgefast werden. 1 Die Abnahme im O2-Verbrauch kann weitgehend durch Erfrieren an niedrigen Temperaturen reaktiviert werden. Die Inaktivierung der Enzymlosung ist die Voraussetzung der Reaktivierung. Der Effekt des Erfrierens a) steigt mit Erniedrigung der Einfrierungstemperatur bis auf — 20° C und zeigt bei Prufung bis auf — 80° C keine Steigerung mehr. b) ist an den Einfrierungsmoment gebunden und unabhangig von der Einfrierungszeit. c) steigt mit der Zahl der Erfrierungen bis auf ca. 5-maliges Erfrieren. e) ist eine Funktion der Grose der persistierenden O2-Aufnahme der Enzymlosung und nicht eine Funktion der Grose der Inaktivierung. 3 Es wird der Effekt des Erfrierens auf die Sukzinodehydrogenase, Fumarase, Cytochromoxidase und Katalase in der inaktivierten Enzymlosung untersucht. Nur die Katalase zeigt eine unzweifelhafte Erfrierungsaktivierung. 4 Auf Basis der Katalaseaktivierung wird es untersucht, ob H2O2 bei der aroben Sukzinatoxydation gebildet wird und ob die Katalaseaktivierung fur die Reaktivierung im O2-Versuch verantwortlich sein kann. 5 Es werden mehrere experimentelle Daten angefuhrt, die fur die intermediare Bildung von H2O2 sprechen. Abfangen mit Wielands Cer-Reagenz gelingt sporadisch. 5 Andere Erklarungsgrunde der Reaktivierung im O2-Versuch werden diskutiert, nur die Entstehung von H2O2 kann indessen alle die gefundenen Ergebnisse erklaren. |
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