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The viscosities of a number of γ-globulins from various sources were studied. It was found that the dependence of the reduced specific viscosity on concentration of the globulins is a linear function. The slopes of the regression lines were positive, and they varied in the range of 0.0015–0.017. The intrinsic viscosity values of the native γ-globulins varied in the range of 0.048–0.083 (at ionic strength 0.1 and PH 5,8–7,7). The viscosity of various γ-pseudoglobulin samples was found to be generally the same as the viscosity of the whole γ-globulin fraction. The results also showed that the viscosity differences between various preparations are due partially to artifact formation (aggregation) during isolation. The possibility of individual shape and other differences, however, is not excluded. The flow properties of the γ-globulins which were denatured by guanidine thiocyanate and by Aerosol OT also were studied. Die Viskositat von Losungen verschiedener γ-Globuline wurde studiert. Es wurde gefunden, das die reduzierte spezifische Viskositat eine lineare Funktion der Konzentration des Proteins darstellt. Die Neigung der Geraden ist schwach positiv (0.0015–0.017). Die extrapolierten Viskositatszahlen der nativen γ-Globuline variierten im Bereich zwischen 0.048–0.083 (Konzentration in g/100 ml, Ionenstarke 0.1, pH 5.8–7.7). Die Pseudoglobuline hatten allgemein die gleiche Viskositat wie die gesamte γ-Globulin-Fraktion. Die Viskositatsunterschiede zwischen verschiedenen Globulinproben sind teilweise durch Aggregierungseffekte bestimmt. Die Moglichkeit individueller Form und anderer Unterschiede wird nicht ausgeschlossen. Die Viskositat von denaturierten γ-Globulinen wurde studiert, und es wurde gefunden, das die Denaturierung mit einer Viskositatserhohung verbunden ist. Zeitliche Anderungen der Viskositat der alkalischen Losungen der denaturierten Proteine wurden beschrieben. |
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