Immunologische Charakterisierung menschlicher Spermaplasmaproteine/Immunological characterization of human seminal plasma proteins

Autor: W. P. Herrmann
Rok vydání: 2009
Předmět:
Zdroj: Andrologia. 1:11-18
ISSN: 1439-0272
0303-4569
DOI: 10.1111/j.1439-0272.1969.tb00512.x
Popis: Zusammenfassung Das Spermaplasma des Mannes enthalt sowohl organspezifische Proteine aus den akzessorischen Geschlechtsdrusen als auch Bluteiweiskorper und andere Proteine, welche nicht nur im Genitaltrakt vorkommen. Bei den Bluteiweiskorpern handelt es sich hauptsachlich um Albumin, Transferrin und Gammaglobulin (IgG), ferner um Spuren von α1-Glykoprotein, α1-Antitrypsin, α1Seromukoid, β1A/C-Globulin, IgA, 2 Gammaglobulin-Bruchstucke mit Molekulargewichten von 30 000 bzw. 50 000 und 3–4 weitere, noch nicht identifizierte Serumproteine mit β1-, bzw. α2-Mobilitat. Fibrinogen, Makroglobuline und Lipoproteine konnten nicht nachgewiesen werden. Von den spermaplasma-eigenen Eiweiskorpern sind 8 bereits naher charakterisiert worden. Es handelt sich um 2 saure Phosphatasen mit α1-, bzw. α2-Mobilitat, 2 Aminopeptidasen mit α1-, bzw. α2-Mobilitat, eine Protease mit den enzymatischen und immunologischen Eigenschaften des Pepsinogen III der Magenschleimhaut, Lactoferrin, sowie 2 langsam wandernde Eiweiskorper mit γ-, bzw. β2-Mobilitat, die aufgrund ihrer Sedimentationskoeffizienten als 1,1 S-Spermaplasmaprotein bzw. 3,72 S-Spermaplasmaprotein bezeichnet wurden. Die proteolytischen Enzyme, die saure Phosphatase mit α1Mobilitat und das 1,1 S-Spermaplasmaprotein stammen aus der Prostata, Lactoferrin und 3,72 S-Spermaplasma-protein aus den Samenblaschen, wahrend die saure Phosphatase mit α2-Mobilitat von den Littre'schen bzw. Cowper'schen Drusen sezerniert wird. Die proteolytischen Enzyme, das Lactoferrin und ein weiteres β1-Globulin aus den Samenblaschen sind nicht organspezifisch, wohingegen das 1,1 S-Spermaplasmaprotein und die saure Prostata-Phosphatase mit hoher Wahrscheinlichkeit als organspezifisch angesehen werden konnen.
Databáze: OpenAIRE