ACETILCOLINESTERASA DE Eisenia foetida COMO INDICADOR DE CONTAMINACIÓN POR PLAGUICIDAS ORGANOFOSFORADOS

Autor: Erika Flores-Loyola, Uriel Figueroa-Viramontes, Magdalena Galindo-Guzmán, Manuel Fortis-Hernández, Miguel Ángel Gallegos-Robles, Cirilo Vázquez-Vázquez
Rok vydání: 2019
Předmět:
Zdroj: Revista Internacional de Contaminación Ambiental. 35:115-124
ISSN: 0188-4999
Popis: Entre los plaguicidas inhibidores de la acetilcolinesterasa mas usados en la actualidad, y a su vez los mas toxicos, se encuentran los organofosforados. La enzima acetilcolinesterasa (AChE) es ampliamente utilizada para la deteccion de contaminantes organofosforados, ya que estos son inhibidores de su actividad. La lombriz de tierra ( Eisenia foetida ) es una fuente de esta enzima, ya que las AChE presentes en estas lombrices son susceptibles a dicho efecto. En este trabajo se preparo un concentrado enzimatico de acetilcolinesterasa de E. foetida , con el cual se evaluo el efecto inhibitorio de plaguicidas organofosforados comerciales como malation, diazinon, metamidofos y dimetoato, asi como su selectividad al utilizar plaguicidas organoclorados, carbamatos y piretroides. La actividad de acetilcolinesterasa se midio usando acetato de indoxilo como sustrato cromogenico. Los resultados mostraron que todos los plaguicidas organofosforados ensayados en concentraciones de 1 a 10 mg/L fueron capaces de disminuir la actividad de acetilcolinesterasa en porcentajes de 36 ± 16 % en promedio, mientras que los carbamatos inhibieron solo ligeramente la actividad enzimatica en un 16 ± 7 %. Los organoclorados y piretroides por su parte presentaron efecto inhibitorio poco o no significativo de 1 ± 5 % para cualquiera de las concentraciones ensayadas debido a que el modo de accion de los grupos de plaguicidas es diferente. Por este motivo, la actividad de la enzima no se ve afectada de manera significativa y continua catalizando la descomposicion del acetato de indoxilo aun en presencia de plaguicidas con grupos quimicos diferentes a los organofosforados, lo cual obedece a la selectividad de la acetilcolinesterasa frente a este tipo de inhibidores.
Databáze: OpenAIRE