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The midgut epithelium of adult Erinnyis ello L. (Lepidoptera: Sphingidae) forms ramified villus-like folds. The epithelial cells exhibit long microvilli and narrow and sinuous basal channels studded with particles. These morphological features are thought to be involved in the absorption of nutrients present in low concentration in food. Enzymatic assays in E. ello adults showed the presence of amylase in salivary glands, and the occurrence of aminopeptidase, β-fructosidase, α- and β-glucosidase, trehalase and trypsin in the midgut. Calcium differential precipitation of midgut homogenates showed that aminopeptidase and α-glucosidase are integral proteins of the microvillar cell membranes, whereas the other enzymes are soluble or partly soluble and partly membrane bound. Detergent-solubilized aminopeptidase (pH optimum 7.5) sediments as a protein with Mr 120000, whereas trehalase (pH optimum 6.5), as a protein with Mr 95 000. The activities of amylase (pH optimum 5.5), β-glucosidase (pH optimum 5.0) and trypsin (pH optimum 9.5) were not sufficiently high to be further characterized, whereas β-fructosidasc and membrane-bound α-glucosidase were characterized elsewhere. The data suggest that nectar-feeding E. ello adults are able to some extent to digest and absorb starch and proteins, in addition to nectar sugars. Initial digestion is considered to occur in midgut lumen and final digestion on the surface of midgut cells under the action of microvillar enzymes. Resume Bases ultrastructurales et biochimiques de la digestion du nectar et d'autres elements nutritifs par Erinnyis ello L'epithelium de l'intestin moyen des adultes de E. ello L; (Lepido., Sphingidae) est replie en villosites. Les cellules epitheliales presentent de longs microvilli et d'etroits canaux sinueux basaux garnis de particules. Ces caracteres morphologiques peuvent etre interpretes comme impliquant l'absorption d'aliments presents en faible concentration dans la nourriture. Des etudes enzymatiques ont revele la presence d'amylase dans les glandes salivaires, et la decouverte d'amino-peptidase, de β-fructosidase, d'α- et β-glucosidases, de trehalase et de trypsine dans l'intestin moyen. La precipitation calcique differentielle d'homogenats de l'intestin moyen a montre que l'aminopeptidase et l'α-glucosidase sont des proteines appartenant aux membranes microvillaires cellulaires, tandis que les autres enzymes sont entierement ou partiellement solubles et partiellement liees aux membranes. L'aminopeptidase solubilisee par un detergent (pH optimum: 7,5) sedimente comme une proteine de Mr 120 000, tandis que la trehalase (pH optimum: 6,5) comme une proteine de Mr 95000. Les activites de l'amylase (pH optimum: 5,5), de la β-glucosidase (pH optimum 5,0) et de la trypsine (pH optimum 9,5) n'etaient pas suffisantes pour etre caracterisees, tandis que la β-fructosidase et l'α-glucosidase liee a la membrane ont ete caracterisees ailleurs. Les resultats suggerent que les adultes E. ello consommateurs de nectar sont capables de digerer et d'absorber une certaine quantite d'amidon et de proteines, en plus des sucres du nectar. La digestion doit debuter dans la lumiere de l'intestin moyen pour s'achever a la surface des cellules intestinales sous l'action des enzymes des microvilli. |
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