Untersuchungen zur Trägerfixierung von Milchgerinnungsenzymen verschiedener Herkunft 2. Mitt. Versuche mit einem mikrobiellen Labpräparat

Autor: L. Boross, V. Nádudvari‐Márkus, L. Vámos‐Vigyázó, E. Kiss
Rok vydání: 1981
Předmět:
Zdroj: Food / Nahrung. 25:293-305
ISSN: 1521-3803
0027-769X
DOI: 10.1002/food.19810250309
Popis: Der Anwendungskreis immobilisierter Enzyme in der Lebensmittelindustrie wird standig erweitert. Die Tragerfixierung von Milchgerinnungsenzymen ist hinsichtlich der Losung des Problems der kontinuierlichen Einlabung zur kontinuierlichen Kaseherstellung von Bedeutung. Im Zentralforschungsinstitut fur Lebensmittelindustrie wurde ein Milchgerinnungsenzym mikrobieller Herkunft durch Submersfermentation von Endothia parasitica entwickelt. Es wurden Untersuchungen unternommen, um das Enzym durch Ionenaustausch an DEAE-Cellulose und durch kovalente Bindung an verschiedene Trager zu kuppeln. Fur die Versuche wurden ein ungereinigtes sowie ein gereinigtes Enzympraparat verwendet. Die an DEAE-Cellulose fixierte Proteinmenge wurde in Abhangigkeit von dem Eiweisgehalt, der Ionenstarke und dem pH-Wert der Enzymlosung bestimmt. Das tragerfixierte Enzym wurde durch die Milchgerinnungskapazitat, d. h. die in ml ausgedruckte Magermilchmenge charakterisiert, die bei wiederholtem Einsatz durch 1 g DEAE-Cellulose/Enzym-Komplex binnen 40 min insgesamt koaguliert werden konnte. Die kovalent fixierten Komplexe wurden durch ihre Milchgerinnungsfahigkeit (ohne Zeitbegrenzung) charakterisiert. Anhand der Ergebnisse wurde festgestellt, das die mit 1 %iger ungereinigter Enzymlosung sowie die aus einer gereinigten Enzymlosung mit 0,6 mg/ml Protein hergestellten DEAE-Cellulose/Enzym-Komplexe die hochste Milchgerinnungskapazitat aufwiesen. Die an Sepharose 4B, AE-Cellulose, Biogel CM-100, Acrilex P-100, CM-Sephadex, Enzacryl-AA und an Enzacryl-AH gebundenen Komplexe waren inaktiv, wahrend die an CM-Cellulose, Sand, Enzacryl-ALO und an Enzacryl-CEL fixierten aktiv waren. Die Milchgerinnungskapazitaten der letzteren waren aber wesentlich geringer als die der DEAE-Cellulose/Enzym-Komplexe.
Databáze: OpenAIRE