Fasern und folien aus poly-α-aminosäuren

Autor: Christa Ebert, Von Gotthold Ebert, Wolfgang Werner, Veit Kroker
Rok vydání: 1974
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Zdroj: Angewandte Makromolekulare Chemie. 40:493-506
ISSN: 1522-9505
0003-3146
DOI: 10.1002/apmc.1974.050400124
Popis: Fasern aus Poly-s-aminosauren haben aufgrund ihres proteinartigen Charakters ein physiologisches Verhalten, d. h., es handelt sich um korperahnliche Substanzen mit einem gegenuber den Naturfasern vergleichbaren Wasseraufnahmevermogen; sie sind biologisch abbaubar und brennen, ohne zu schmelzen. Die Poly-α-aminosauren werden durch thermische oder ionisch initiierte Polymerisation entsprechenden Leuchsschen Anhydride dargestellt und nach dem Nasspinnverfahren zu Fasern verarbeitet. Es mussen im allgemeinen sterisch einheitliche Monomere verwendet werden, um brauchbare Fasern zu erhalten. Dadurch sind die Herstellungskosten noch recht hoch. Spinnverhalten und Fasereigenschaften werden durch die Molekulkonformation entscheidend beeinflust. Fur den seidenartigen Charakter z. B. von Poly-L-alanin ist das Vorliegen der Molekeln in β-Faltblattstruktur notwendig, fur den wollartigen Charakter des Poly-L-leucins die β-helicale Konformation. Da die Folienbildung eine notwendige, jedoch nicht hinreichende Voraussetzung der Faserbildung ist, lassen sich nicht nur aus den faserbildenden Poly-β-aminosauren, sondern auch aus anderen Folien darstellen. Auser dem Interesse, das den Poly-α-aminosauren als Material fur die kommerzielle Darstellung von Fasern und Folien zukommt, haben sie eine erhebliche Bedeutung als Modellsubstanzen fur physikalisch-chemische Untersuchungen der an der Stabilisierung der Konformation beteiligten zwischenmolekularen Wechselwirkungen und sterischen Faktoren. Beim Poly-L-alanin wird infolge des Fehlens ins Gewicht fallender Bereiche mit nichtperiodischer Konformation eine geringere Bruchdehnung als bei Bombyx mori-Seide beobachtet. Auch tritt in konzentrierten Elektrolytlosungen (z. B. LiBr-Losungen zwischen 5,4 und 7,2 Mol/l) keine Kontraktion der Fasern ein, und sie losen sich bei hoheren Konzentrationen im Unterschied zur Seide nicht auf. Nach DTA-Messungen liegt die Zersetzungstemperatur des Poly-L-alanins mit 350°C deutlich hoher als die der Seide mit ca. 280°C. Die Bedeutung der Molekulkonformation und der Seitenketten fur die physikalischen und textilen Eigenschaften ergibt sich u.a. daraus, das die wollartige α-helicale Form des Poly-L-leucins mit 55% eine um das 6fache hohere Bruchdehnung als das Poly-L-alanin in β-Konformation hat,jedoch mit 0,6g/d nur etwa 12-13 von der Reisfestigkeit. Noch deutlicher wird verstandlicherweise die Beeinflussung der Fasereigenschaften beim Vorliegen ionogener Seitengruppen, wie im Fall der Poly-L-glutaminaure. Diese Fasern losen sich nicht nur sehr leicht in verschiedenen konzentrierten Elektrolytlosungen auf, sondern zeigen auch in neutralen bis schwach alkalischen kationaktiven Tensidlosun- gen ein superkontraktionsartiges Verhalten. Voraussetzung hierfur ist offensichtlich eine Ionenbeziehung wischen Tensidionen und ionisierten Seitengruppen. Auch die thermische Stabilitat der Poly-L-glutaminsaurefasern rnit 245°C (nach DTA- Messungen) ist sehr vie1 geringer als die der Fasern mit apolaren Seitenketten. Proteolytische Fermente bauen die Poly-α-aminosauren, wie gezeigt werden konnta, recht gut ab, so das diese Polymeren einen sehr umweltfreundlichen Charakter besitzen. Poly-α-aminoacid-fibers are protein like. Therefore their behaviour is like the naturally protein fibers silk and wool in some respect. Poly-α-aminoacids are made by thermic or ion-initiated polymerization of the corres- ponding Leuchs anhydrides (N-carboxyanhydrides). Fibers from the polymers are made by wet spinning. In general only from the pure D- or L-form of the aminoacids fiber forming polymers are obtained. Spinnability and the behaviour of the fibers are determined by the conformation of the polymer molecules. For instance the silk like character of Poly-L-alanine is attributed to the/?-pleated sheet conformation, the wool like behaviour of Poly-L-leucine is connected with the α-helical conformation of the Poly-L-leucine molecules. Because of the fact that film-forming ability is essential for spinnability not only fibers but also films are obtained from all these polymers. Moreover, Poly-α-aminoacids with no spannability due to long side-chains with strong interactions may have film forming ability. Besides the interest in producing fibers for textile use, they are also valuable as model substances for physico-chemical investigations on the stabilisation of the conformation by intermolecular forces and steric factors. In the case of Poly-L-alanine the tenacity is somewhat higher and the elongation lower as in the case of bombyx mori silk due to the lack of bulky side-chains being responsible for non-periodic conformations. On the contrary to silk Poty-L-alanine fibers undergo no contraction in LiBr-solutions between 5,4–7.2 mole/l and are absolutely insoluble at higher concentrations up to the boiling point. According to DTA-measurements the temperature of decomposition of Poly-L-alanine is remarkable higher (350°C) than that of silk (280°C). The important role of conformation and side chains for physical and textile behaviour results from the fact that the elongation of the wooly, α-helical Poly-L-leucine is about six times higher than that of Poly-L-alanine in the pleated-sheet conformation. Ionic side-chains like carboxylic groups in Poly-L-glutamic acid influence the physico- chemical behaviour of the fibers drastically. They are pretty soluble in moderate concen- trated electrolyte solutions and show supercontraction like behaviour in neutral and week alkaline solutions of cationactive detergents. As postulated sometimes ago ionic interaction between detergent-ions and ionic sidechains are necessary for this phenomenon. Furthermore the heat stability of Poly-L-glutamic acid fibers are comparable low in respect to Poly-L-alanine and Poly-L-leucinc fibers. As a consequence of the protein-like character of Poly-L-amino acid fibers and films they underlie biological degradation by proteolytic enzymes. For instance copolymers of L-alanine and L-lysine could be degradated by tryptic digestion.
Databáze: OpenAIRE
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