| Popis: |
Перспективным источником биологически активных пептидов является молозиво коров. Целью работы была сравнительная оценка действия природного пептида, полученного из трипсинового гидролизата молозива коров, и его синтезированного аналога на интеграцию лентивируса в геном и проникновение в мембрану клетки. Из трипсинового гидролизата молозива коров выделен пептид, состоящий из 20 аминокислотных остатков и имеющий молекулярную массу 16 кДа. Анализ пространственных структур пептида позволил установить, что аминокислотные последовательности формируют вторичные структуры – преимущественно альфа-спираль. 3D-модель пептида позволила предположить, что он обладает большей химической активностью и, возможно, противовирусной, так как имеет положительный заряд, равный +5. В исследуемом нами пептиде имеются аминокислота изолейцин, аргинин и 3 остатка аминокислоты лизин, что свидетельствует о его противовирусной активности. Уровень гидрофильности пептида составляет +25,51 Ккал•моль–1, что свидетельствует о возможности проникновения через мембрану клетки. Установлено, что количество клеток с интегрированным в геном вирусом в присутствии природного пептида ниже на 78 %, проникновение вируса через мембрану клетки – на 76,1 %. Синтезированный пептид достоверно снижает трансдукцию вируса в геном клетки на 79,5 %, проникновение вируса в мембрану клетки – на 70 %. A promising source of biologically active peptides is cow colostrum. The aim of the work is a comparative assessment of the effect of a natural peptide obtained from trypsin hydrolysate of cow colostrum and its synthesized analogue on the integration of lentivirus into the genome and penetration into the cell membrane. A peptide consisting of 20 amino acid residues and having a molecular weight of 16 kDa was isolated from trypsin hydrolysate of cow colostrum. The analysis of the spatial structures of the peptide allowed us to establish that the amino acid sequences form secondary structures – mainly the alpha helix. The 3D model of the peptide suggested that it has greater chemical activity and, possibly, antiviral since it has a positive charge equal to +5. The peptide under study contains the amino acid isoleucine, arginine and 3 residues of the amino acid lysine, which indicates its antiviral activity. The level of hydrophilicity of the peptide is +25.51 Kcal•mol–1, which indicates the possibility of penetration through the cell membrane. It was found that the number of cells with the virus integrated into the genome in the presence of a natural peptide is 78 % lower, the penetration of the virus through the cell membrane is 76.1 %. The synthesized peptide significantly reduces the transduction of the virus into the cell genome by 79.5 %, and the penetration of the virus into the cell membrane by 70 %. |
