Purification and Identification of Angiotensin I-Converting Enzyme Inhibitory Peptides from Royal Jelly Treated with Protease

Autor: Hiroe Maruyama, Yoshihiro Futamura, Chie Yoshida, Yoko Araki, Suzuki Kazu-Michi, Satoshi Mishima, Katsuhiko Tokunaga
Rok vydání: 2003
Předmět:
Zdroj: NIPPON SHOKUHIN KAGAKU KOGAKU KAISHI. 50:310-315
ISSN: 1881-6681
1341-027X
DOI: 10.3136/nskkk.50.310
Popis: RJのプロテアーゼ分解物からACE阻害活性を有するペプチドを単離同定し,以下の結論を得た.(1) ODSカラムによる分画を行い,10%エタノール溶出画分で高いACE阻害活性及び収率を得た.さらに10%エタノール溶出物を分取HPLCにて分離精製し,2種のペプチドを単離した.(2) ゲルろ過カラムによる分画を行い,ジ・トリペプチド画分を得た.分取HPLCを繰り返すことにより,4種のペプチドを単離した.(3) 単離した6種のペプチドのアミノ酸配列を解析した結果,Ile-Tyr(IY),Val-Tyr(VY),Ile-Val-Tyr(IVY),Tyr-Tyr(YY),Ile-Phe(IF)及びLys-Ser(LS)であると判明した.(4) IY,VY,IVY,YY,IF及びLSのACE阻害活性(IC50値)はそれぞれ0.008,0.020,0.018,0.028,0.034及び155mg/mlであり,IYが最もACE阻害活性が強かった.
Databáze: OpenAIRE