Bittere Peptide aus Casein nach Hydrolyse mit α-Chymotrypsin und Trypsin

Autor:	Hans-Dieter Belitz, Dieter Sparrer
Rok vydání:	1975
Předmět:	Chymotrypsin biology Stereochemistry Chemistry biology.protein medicine General Chemistry Trypsin Biochemistry Industrial and Manufacturing Engineering Food Science Biotechnology medicine.drug
Zdroj:	Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und -Forschung. 157:197-204
ISSN:	1438-2385 0044-3026
Popis:	Aus einem Hydrolysat von Casein mit α-Chymotrypsin wurden zwei bittere Peptide, H-Phe-Tyr-Pro-Glu-Leu-Phe-OH (I) und H-Val-Glu-Val-Phe-Ala-Pro-Pro-Phe-OH (II) isoliert. Das Hexapeptid wird durch Thermolysin zwischen den Resten Glu und Leu in zwei ebenfalls bittere Fragmente gespalten. Nach 20 min Hydrolyse von Casein mit Trypsin wurde ein bitteres Dodekapeptid (III) gefast, das nach Aminosaurezusammensetzung undN-Terminus sehr wahrscheinlich mit einem von Matoba (1970) beschriebenen Peptid aus einem 12 Std Hydrolysat identisch ist. Die Geschmacksschwellenwerte der Peptide I und III sind gleich und liegen im Bereich von 0,08–0,10 μM/ml.
Databáze:	OpenAIRE
Externí odkaz:	https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::2b158736a37b3796605d0135333dd07d https://doi.org/10.1007/bf01785770 Zobrazit plný text záznamu Full text from SpringerLink