Umkodierung des genetischen Codes mit Selenocystein

Autor: Joanne M. L. Ho, George M. Church, Patrick O'Donoghue, Dieter Söll, Markus J. Bröcker
Rok vydání: 2013
Předmět:
Zdroj: Angewandte Chemie. 126:325-330
ISSN: 0044-8249
Popis: Der Selenocystein(Sec)-Einbau in Proteine erfolgt in der Natur durch die kotranslationale Umkodierung eines UGA-Stopp-Codons. Diese Studie zeigt nun, dass Sec nicht ausschlieslich durch UGA, sondern vielmehr durch 58 aller 64 moglichen Codons kodiert werden kann. Hierbei erlauben 15 Codons nicht nur die vollstandige Umkodierung von ihrer ursprunglichen Bedeutung als kanonische Aminosaure zu Selenocystein, sondern sie fuhren zu Proteinausbeuten, die um mehr als das Zehnfache gesteigert sind. Der hoch effiziente Mechanismus zur Selenocystein-Rekodierung wird anhand zweier Reporterenzyme, der Escherichia-coli-Formiatdehydrogenase und der humanen Thioredoxinreduktase, beschrieben. Da der Selenocysteineinbau an der Position eines UGA-Stopp-Codons zwangslaufig mit translationaler Termination konkurriert, war es umso erstaunlicher, dass die Selenocystein-Einbaumaschinerie wahrend der Umkodierung von Sense-Codons erfolgreich mit den im Uberfluss vorhandenen regularen Aminoacyl-tRNAs konkurriert.
Databáze: OpenAIRE