Complejos covalentes de lipasas con proteínas, sondas de ADN, cofactores u otras biomoléculas
Autor: | Palomo, José Miguel, Batalla Bosquet, Pilar, Mateo González, César, López Gallego, Fernando, Bolívar Bolívar, Juan Manuel, Maciello, Marzia, Guisán, José Manuel, Fernández-Lorente, Gloria |
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Rok vydání: | 2009 |
Zdroj: | Digital.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC instname |
Popis: | Complejos covalentes de lipasas con proteínas, sondas de ADN, cofactores u otras biomoléculas. Complejos que comprenden lipasas unidas covalentemente, a través de regiones no involucradas en su centro activo, a biomoléculas de interés (proteínas, como enzimas, anticuerpos o proteínas A o G, cofactores o sondas de ADN). Los complejos se pueden inmovilizar a través del centro activo intacto de las lipasas sobre todo tipo de soportes hidrofóbicos sin necesidad de realizar modificaciones o activaciones en los mismos. La unión de la lipasa a los soportes hidrofóbicos es reversible, lo que permite la inmovilización reversible de los complejos. La invención proporciona dos métodos, químico y biológico, de preparación de estos complejos y un método de inmovilización de los mismos. Estos complejos inmovilizados pueden tener aplicaciones en la industria, en el laboratorio o en diagnóstico, debido a su uso potencial como biocatalizadores o como biosensores. El método químico comprende la adsorción de la lipasa a un soporte hidrofóbico poroso, la conjugación de la lipasa así adsorbida con la biomolécula y desorber este complejo del soporte mediante el uso de detergentes. El método biológico comprende la inserción del gen de la biomolécula en un plásmido conteniendo el gen de la lipasa, en un microorganismo, para que éste exprese la lipasa fusionada a la biomolécula.#La inmovilización reversible de los complejos creados a partir de cualquiera de los dos métodos se puede realizar en soportes hidrofóbicos no porosos. Consejo Superior de Investigaciones Científicas (España) A1 Solicitud de patentes con informe sobre el estado de la técnica |
Databáze: | OpenAIRE |
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