The New Method for the Purification of Extracellular Lipases from Yarrowia (Saccharomycopsis) lipolytica and Some Properties of Lipase A
| Autor: | Kuno, Hitoshi, Ota, Yasuhide |
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| Jazyk: | japonština |
| Rok vydání: | 1996 |
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| Zdroj: | 生物生産学研究. 35(2):191-197 |
| Popis: | 酵母の Yarrowia lipolytica が、オリーブ油とカゼインを含む培地中で菌体外に生産するリパーゼのうち、主成分であるリパーゼAをSDS-アクリルアミドゲル電気泳動で単一なまで精製した。精製酵素の分子量は39,000、糖の含有量はマンノースとして10%、N末端のアミノ酸配列は、VYTSTET(A)XIDDE(A)YXFF-であった。これらのデータは、オリーブ油を含み、カゼインを含まない培地で培養したとき生産される菌体結合リパーゼのうち、リパーゼIのそれに極めて近い。しかし、アミノ酸組成を比較したところ、リパーゼAでは疎水性アミノ酸残基が少なく、両者が同一のタンパク質とは考えられなかった。従って、カゼインの有無によって、よく似ているが異なったリパーゼが誘導されたと推定される。 Yarrowia lipolytica, a species of yeast, produced extracellular lipases, when it was grown in liquid media containing both olive oil and casein. The major part of the extracellular lipases, termed Lipase A, was purified and showed a sigle band with sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight and sugar content of Lipase A were estimated to be 39,000 and 10% as mannose, respectively. The amino acid sequence of the N-terrninal was demonstrated to be VYTSTET(A)XIDDE(A)YXFF-. These data are similar to those of Lipase I, one of the cell-bound lipases, which was produced by the same yeast with the media containing olive oil, but casein being omitted; however, Lipase A is considered to be different from Lipase I, because Lipase A contained significantly a less amount of hydrophobic amino acids than Lipase I. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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