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Die posttranslationale Lipidmodifikation der Ras-Proteine erlaubt deren Membranassoziation und damit Funktion in der zellulären Signaltransduktion. Ob die im ersten Prozessierungsschritt C-terminal angefügte hydrophobe Farnesylgruppe dabei der direkten Membraninsertion dient, ist aufgrund ihrer starren und verzweigten Struktur jedoch fraglich. Stattdessen häufen sich Hinweise auf eine primäre Rolle der Farnesylgruppe bei der Interaktion mit Ras-Regulatoren und -Effektoren. Ein Ziel dieser Arbeit bestand in der Charakterisierung des molekularen Hintergrunds für die beschleunigte Sos1-katalysierte Nukleotidaustauschreaktion an posttranslational modifiziertem vs. unprozessiertem Ras. Weiterhin erfolgte eine erstmalige \(\textit {in vitro}\) Analyse der farnesylabhängigen Wechselwirkung von Ras mit den potentiell an dessen Membrantransport bzw. - verankerung beteiligten Proteine PDE\(\delta\) und Galectin-1. Außerdem wurde das Enzym APT1 hinsichtlich seiner Fähigkeit, Ras \(\textit {in vitro}\) zu palmitoylieren, untersucht. |
