Lipase of Pachira speciosa seeds immobilized in chitosan beads: a recyclable bio-catalytic system
| Autor: | VALENZUELA-JARAMILLO, IVON-ESHER, MENDOZA-MEZA, DARY |
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| Jazyk: | Spanish; Castilian |
| Rok vydání: | 2021 |
| Předmět: |
Bioconversion
Chitosan Magnetic beads Actividad Lipolitica Lipolytic Activity Alginate Residual activity Biocatalizador Actividad residual Quitosano Actividad lipolítica Immobilization Pachira speciosa Plant Lipase Alginato Plant lipase Lipasa vegetal Esferas magnéticas Lipase activity Biocatalyst Inmovilización |
| Zdroj: | Biotechnology in the Agricultural and Agroindustrial Sector; Vol. 20 No. 1 (2022): Enero a Junio; 179-193 Biotecnología en el Sector Agropecuario y Agroindustrial; Vol. 20 Núm. 1 (2022): Enero a Junio; 179-193 Biotecnología en el Sector Agropecuario y Agroindustrial, Volume: 20, Issue: 1, Pages: 179-193, Published: 30 DEC 2021 |
| ISSN: | 1692-3561 1909-9959 |
| Popis: | Plant lipases are highly versatile biocatalysts due to their chemo-selectivity, enantio-selectivity, and region-selectivity. The purpose was to obtain a recyclable biocatalytic system from Pachira speciosa seed lipases, applicable to lipid biotransformation. A partially purified lipase was obtained from P. speciosa seed extracts, by gel filtration chromatography on Sephadex G-100; the specific lipase activity (LAS) was determined by free fatty acid titration method. A Box-Behnken response surface design was applied to establish conditions that maximize lipase immobilization to three supports: chitosan beads (Ch), calcium alginate beads coated with chitosan (Alg-Ch), and chitosan-Fe(OH)3 magnetic beads (Ch-Fe). The highest LAS of the free enzyme was 0.49±0.01 U/mg at 40 °C and pH 9. The immobilization percentage and LAs of each biocatalytic system was: EQ = 90.6 % and 3.74±0.3 nKat/mg; Alg-Q = 88.5 % and 3.62±0.1 nKat/mg; EQ-Fe = 76.4 % and 2.88±0.1 nKat/mg. The most stable biocatalytic system was lipase immobilized in Ch, with 85 % retention of LAS until the third catalytic cycle. Future studies will be focused on establishing the kinetic parameters of the new biocatalyst. Las lipasas vegetales son biocatalizadores altamente versátiles debido a su quimioselectividad, enantioselectividad y regioselectividad. El propósito fue obtener un sistema biocatalítico reciclable a partir de lipasas de semillas de Pachira speciosa, aplicable a la biotransformación de lípidos. Se obtuvo una lipasa parcialmente purificada de extractos de semillas de P. speciosa, mediante cromatografía de filtración en gel en Sephadex G-100; la actividad específica lipasa (ALe) se determinó por el método de titulación de ácidos grasos libres. Se aplicó un diseño de superficie de repuesta Box-Behnken para establecer las condiciones que maximizan la inmovilización de la lipasa a tres soportes: esferas de quitosano (Q), esferas de alginato de calcio cubiertas con quitosano (Alg-Q) y esferas magnéticas de quitosano-Fe(OH)3 (Q-Fe). La mayor ALe de la enzima libre fue 0,49±0,01U/mg, a 40 °C y pH 9. El porcentaje de inmovilización y la ALe de cada biocatalízador fue: Q = 90,6 % y 3,74±0,3 nKat/mg; Alg-Q = 88,5 % y 3,62±0,1 nKat/mg; EQ-Fe = 76,4 % y 2,88±0,1 nKat/mg. El sistema biocatalítico más estable fue la lipasa inmovilizada en quitosano, con 85 % de rentención de la ALe hasta el tercer ciclo catalítico. Estudios futuros estarán enfocados a establecer los parámetros cinéticos del nuevo biocatalizador. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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