Uso de agentes quelatantes inmovilizados en el análisis estructural y purificación de tirosinasa
| Autor: | Jiménez, M., Iborra Pastor, José Luis |
|---|---|
| Přispěvatelé: | Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular B e Inmunología |
| Jazyk: | Spanish; Castilian |
| Rok vydání: | 1983 |
| Předmět: | |
| Zdroj: | DIGITUM. Depósito Digital Institucional de la Universidad de Murcia instname |
| Popis: | Se ha analizado mediante isotermas de adsorción la naturaleza de la interacción de tirosinasa de epidermis de rana con el agente quelatante ácido etilendiaminotriacético inmovilizado en vidrio poroso (ED3A-CPG). La interacción es univalente y transcurre a través de centros polares independientes siguiendo isotermas del tipo de Langmuir. Las diferentes velocidades y capacidades de adsorción de cada una de las formas activa e inactiva de tirosinasa al soporte ED3A-CPG han conducido a confirmar que ;la enzima activada por tripsina posee un estado conformacional más desplegado que la proenzima. En base a los estudios de adsorción de la enzima en el soporte ED3A-CPG a diferentes fuerzas iónicas se deduce que el equilibrio de asociación-disociación de la forma activa de la tirosinasa está más desplazado hacia estados más agregados a fuerzas iónicas superiores a 0,1 M de lampón fosfato. El agente quelatante ED3A-0PG se puede utilizar como un soporte poroso de naturaleza intercambiador iónico para la purificación de tirosinasa, mediante la adsorción del enzima a bajas fuerzas iónicas y posterior elución de la misma por incremento de la fuerza iónica del medio. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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