Contribution à l'étude de la lectine du champignon basidiomycète rigidoporus lignosus : purification, propriétés physico-chimiques et localisation de la lectine et de ses sites d'affinité
| Autor: | Richard, Thierry |
|---|---|
| Přispěvatelé: | Université Henri Poincaré - Nancy 1 (UHP), Université Henri Poincaré - Nancy 1, Bernard Botton, UL, Thèses |
| Jazyk: | francouzština |
| Rok vydání: | 1995 |
| Předmět: |
Basidiomycètes
Hévéa brasiliensis Mycélium Lectine Relation hôte agent Lectines Récepteur biologique Rigidoporus lignosus Localisation Immunocytochimie Hyphe [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology [SDV.BV] Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology Étude en laboratoire Purification Propriété physicochimique Racine Reconnaissance |
| Zdroj: | Biologie végétale. Université Henri Poincaré-Nancy 1, 1995. Français. ⟨NNT : 1995NAN10392⟩ |
| Popis: | Not available Rigidoporus lignosus est un basidiomycète, agent du pourridié blanc de nombreuses espèces tropicales telle qu'Hévéa brasiliensis. Ce champignon différencie des organes agrégés appelés palmettes à partir du mycélium végétatif. Ces organes sont impliqués dans la propagation du champignon dans le sol et dans l'infection des racines des arbres. Chez ce champignon une lectine a été purifiée 64 fois avec un rendement de 43%. C’est une glycoprotéine ayant une masse moléculaire de 150 kDa, composée de 4 sous-unités identiques de 35 kDa et de points isoélectriques différents. La lectine agglutine de façon préférentielle les hématies canines ainsi que les hématies humaines du groupe O. le L-fucose est le sucre qui présente la meilleure affinité pour la lectine. La molécule est très stable lors des variations de ph et de température, ce qui implique que sa liaison avec le récepteur fait vraisemblablement intervenir des liaisons de type hydrophobe. L’utilisation de la lectine complexée à l'or colloïdal a permis de localiser les sites récepteurs à la surface pariétale des hyphes fongiques ainsi qu'à la surface cellulaire des racines d'Hévéa brasiliensis. L’obtention d'anticorps anti-lectine a permis de localiser cette glycoprotéine au niveau du cytoplasme des hyphes du mycélium végétatif et à la surface des hyphes des palmettes. Cette lectine semble donc pouvoir jouer un rôle non seulement dans l'interaction entre les hyphes lors de la formation des palmettes mais aussi dans les processus de reconnaissance et d'infection de la plante |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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