Prediction of characteristic regions, posttranslational modification sites and three-dimensional structures of Saccharomyces cerevisiae yapsin proteases

Autor: Gulan, Petra
Přispěvatelé: Stuparević, Igor
Jazyk: chorvatština
Rok vydání: 2020
Předmět:
Popis: Yapsini kvasca Saccharomyces cerevisiae čine posebnu skupinu aspartatnih proteaza koja je usidrena u staničnu membranu ili stijenku preko GPI sidra. Uloge yapsina zasad su slabo istražene, ali je poznato da su važni za održavanje integriteta stanične stijenke. U ovome su radu korištene računalne metode kojima su na temelju aminokiselinskih sekvenci yapsina predviđene njihove karakteristične regije, mjesta posttranslacijskih preinaka i trodimenzionalne strukture. Predviđeni su položaji karakterističnih regija, kao što je signalni peptid, mjesto procesiranja, aktivno mjesto, mjesto vezanja GPI sidra i mjesta N-glikozilacije. Aminokiselinske sekvence yapsina su sravnjene kako bi se dobio uvid u očuvane regije. Filogenetskom analizom utvrđeno je kako Yps1-3 formiraju zasebnu granu filogenetskog stabla u odnosu na Yps6-7. Homolognim modeliranjem predviđene su trodimenzionalne strukture yapsina, koje karakterizira tzv. bilobalna struktura u kojoj su katalitički aspartatni ostatci različitih polutka orijentirani jedan prema drugome. Analize provedene u sklopu ovog rada olakšati će buduća in vivo istraživanja yapsina kvasca. Saccharomyces cerevisiae yapsins form a special group of aspartate proteases that are anchored to the cell membrane or cell wall through the GPI anchor. Roles of yapsins have been poorly explored, but they are known to be important for maintaining cell wall integrity. In this work, computational methods have been used to predict characteristic regions, sites of posttranslational modifications and three-dimensional structures of yapsins, based on their amino acid sequences. Positions of characteristic regions, such as signal peptide, processing sites, active site, GPI anchor binding site and N-glycosylation sites were predicted. The amino acid sequences of yapsins were aligned to get insight into conserved regions. Phylogenetic analysis determined that Yps1-3 form a separate branch of the phylogenetic tree in regard to Yps6-7. Homology modeling was used to predict three-dimensional structures of yapsins, which are characterized by the so-called bilobal structure in which each lobe contributes a catalytic aspartate residue. Analyses conducted in this work will facilitate future in vivo research of fungal yapsins.
Databáze: OpenAIRE