| Autor: |
Mtibaa, Hounaida, Fendri, Ahmed, Sayari, Adel, Ben Salah, Abderraouf, Mejdoub, Hafedh, Gargouri, Youssef, Mtibaa, Hounaida, Fendri, Ahmed, Sayari, Adel, Ben Salah, Abderraouf, Mejdoub, Hafedh, Gargouri, Youssef |
| Zdroj: |
OCL - Oilseeds and fats, Crops and Lipids; January 2002, Vol. 9 Issue: 1 p43-47, 5p |
| Abstrakt: |
Les lipases ou triacylglycérols hydrolases (EC 3.1.1.3) sont des enzymes qui agissent en milieu hétérogène. Ces enzymes catalysent l’hydrolyse des liaisons esters des triacylglycérols à l’interface huile/eau [1]. Leur particularité vient du fait que ces enzymes sont plus actives sur les lipides qui sont sous forme agrégée [2]. Les lipases sont présentes dans la plupart des tissus animaux et végétaux ainsi que chez les microorganismes qui constituent une source importante de production de lipases à grande échelle. À ce jour, de nombreuses lipases de microorganismes ont été purifiées et caractérisées et certaines d’entres elles ont été cristallisées (lipase de Pseudomonas glumae [3], lipase de Rhizomucor miehei [4], lipase Geotrichum candidum [5], lipase de Candida rugosa [6]...). La lipase de Candida cylindracea (qui est l’ancien nom de Candida rugosa) a été cristallisée en présence et en l’absence d’inhibiteurs [7]. Il s’agit d’une alpha/beta hydrolase comprenant 11 brins beta entourés par 8 hélices alpha [6]. La triade catalytique est cachée sous un flap constitué de 26 résidus d’aminoacides. Dans le présent travail, nous avons cherché à étudier quelques caractéristiques biochimiques de la lipase de Candida rugosa (CRL) qui a été purifiée dans notre laboratoire à partir de la poudre commercialisée. |
| Databáze: |
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