| Autor: |
Fine, Mira, Sakal, Edna, Vashdi, Dorit, Chapnik-Cohen, Nava, Daniel, Violet, Levanon, Avigdor, Lipshitz, Orli, Gertler, Arieh |
| Zdroj: |
Fish Physiology and Biochemistry; July 1993, Vol. 11 Issue: 1-6 p353-361, 9p |
| Abstrakt: |
Résumé: Un ADN complémentaire (cDNA) de l'hormone de croissance de carpe (cGH), dans lequel l'acide aminé Cys-123 a été muté en Ala, a été préparé, inséré dans un vecteur d'expression, et exprimé dans Escherichia coli. Le mutant a ensuite été purifié jusqu'à homogénéité. La mutation améliore seulement faiblement la production de la fraction monomérique, indiquant que le Cys-123 n'est pas impliqué dans un repliement erroné. Comparé à la cGH, sa forme mutée (cGH-C123A) montre une plus faible affinité de liaison vis à vis de récepteurs hépatiques homologues, et une plus faible activité biologique dans un test réalisé sur des préadipocytes 3T3-F442A; cela en dépit du fait que les deux hormones présentent des réactions croisées presque identiques avec un anticorps anti-cGH polyclonale. Ces résultats, associés à une comparaison à la structure de l'hGH, suggèrent que le Cys-123 est localisé dans la partie hydrophobique de l'hormone, et affecte, le plus vraisemblablement, la conformation du site de liaison. Les formes dimériques de l'hormone et de sa forme mutée sont moins actives que leurs monomères respectifs. Les études de liaison homologue, réalisées avec des fractions microsomales de foie, révèlent une population unique de récepteurs de Kd = 0,77 nM et de Bmax = 241 fmol/mg de proteine microsomale. |
| Databáze: |
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