Enhanced Biodiesel Production with Eversa Transform 2.0 Lipase on Magnetic Nanoparticles.

Autor: Dos Santos KM; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., de França Serpa J; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., de Castro Bizerra V; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., Melo RLF; Departamento de Engenharia Metalúrgica e de Materiais, Universidade Federal do Ceará-UFC, Campus do Pici, Bloco 729, Fortaleza CEP 60440-554, CE, Brazil., Sousa Junior PG; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., Santos Alexandre V; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., da Fonseca AM; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., Fechine PBA; Departamento de Química Analítica e Físico-Química, Universidade Federal do Ceará - UFC, Campus do Pici, Bloco 940, Av. Humberto Monte, 2825, CEP 60455760 Fortaleza, CE, Brazil., Lomonaco D; Laboratório de Produtos e Tecnologia em Processos (LPT), Universidade Federal do Ceará-UFC, Fortaleza 60440-900, CE, Brasil., Sousa Dos Santos JC; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil., Martins de Souza MC; Instituto de Engenharia e Desenvolvimento Sustentável - IEDS, Campus das Auroras, Universidade da Integração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira - UNILAB, Rua José Franco de Oliveira, s/n - Zona Rural, Redenção 62790-970, CE, Brazil.
Jazyk: angličtina
Zdroj: Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids [Langmuir] 2024 Nov 26. Date of Electronic Publication: 2024 Nov 26.
DOI: 10.1021/acs.langmuir.4c02542
Abstrakt: This research investigated the usefulness of magnetic iron oxide nanoparticles (Fe 3 O 4 ) as a support to immobilize the lipase Eversa Transform 2.0 (ET 2.0) to obtain an active and stable biocatalyst, easily recoverable from the reaction medium for applications in the production of biodiesel. Biodiesel was an alternative fuel composed mainly of fatty acid esters with strong transesterification and esterification capabilities. The study focused on the esterification of oleic acid with ethanol to synthesize ethyl oleate. Magnetic nanoparticles were prepared by coprecipitation, then activated with glutaraldehyde and functionalized with γ-aminopropyltriethoxysilane (APTES). The optimal conditions for immobilizing ET 2.0 were pH 10, 25 mM sodium carbonate buffer, an enzymatic load of 200 U/g, and 1 h of contact time, obtaining 78% yield and enzymatic activity of 205.9 U/g. Postimmobilization evaluation showed that the immobilized enzyme performed better than its free form. Kinetic studies were conducted under these optimized conditions (2-96 h at 150 rpm and 37 °C). The biocatalyst was tested for the synthesis of ethyl oleate using oleic acid as the substrate and ethanol, achieving a conversion of 88.1%. Subsequent recirculation tests maintained approximately 80% conversion until the fourth cycle, confirming the sustainability of ester production. Molecular docking studies revealed that the binding affinity for the enzyme-docked oil composition was estimated at -5.8 kcal/mol, suggesting that the combination of the substrate and lipase was stable and suitable for esterification.
Databáze: MEDLINE