| Autor: |
Cardoso MH; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. marlonhenrique6@gmail.com.; Centro de Análises Proteômicas e Bioquímicas, Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologia, Universidade Católica de Brasília, Brasília 70790-160, Brazil. marlonhenrique6@gmail.com., Meneguetti BT; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. biatmeneguetti@gmail.com., Costa BO; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. ocostab@gmail.com., Buccini DF; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. dfbuccini@gmail.com., Oshiro KGN; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. oshiro.kgn@gmail.com.; Programa de Pós-Graduação em Patologia Molecular, Faculdade de Medicina, Universidade de Brasília, Brasília 70910-900, Brazil. oshiro.kgn@gmail.com., Preza SLE; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. dyrosha@gmail.com., Carvalho CME; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. rf7085@ucdb.br., Migliolo L; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. ludovico.migliolo@gmail.com.; Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal 59078-900, Brazil. ludovico.migliolo@gmail.com., Franco OL; S-inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande 79117-900, Brazil. ocfranco@gmail.com.; Centro de Análises Proteômicas e Bioquímicas, Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologia, Universidade Católica de Brasília, Brasília 70790-160, Brazil. ocfranco@gmail.com.; Programa de Pós-Graduação em Patologia Molecular, Faculdade de Medicina, Universidade de Brasília, Brasília 70910-900, Brazil. ocfranco@gmail.com. |
| Abstrakt: |
The advent of multidrug resistance among pathogenic bacteria has attracted great attention worldwide. As a response to this growing challenge, diverse studies have focused on the development of novel anti-infective therapies, including antimicrobial peptides (AMPs). The biological properties of this class of antimicrobials have been thoroughly investigated, and membranolytic activities are the most reported mechanisms by which AMPs kill bacteria. Nevertheless, an increasing number of works have pointed to a different direction, in which AMPs are seen to be capable of displaying non-lytic modes of action by internalizing bacterial cells. In this context, this review focused on the description of the in vitro and in vivo antibacterial and antibiofilm activities of non-lytic AMPs, including indolicidin, buforin II PR-39, bactenecins, apidaecin, and drosocin, also shedding light on how AMPs interact with and further translocate through bacterial membranes to act on intracellular targets, including DNA, RNA, cell wall and protein synthesis. |
