Amino and carboxy-terminal extensions of yeast mitochondrial DNA polymerase assemble both the polymerization and exonuclease active sites.

Autor: Trasviña-Arenas CH; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Hoyos-Gonzalez N; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Castro-Lara AY; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Rodriguez-Hernandez A; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Sanchez-Sandoval ME; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Jimenez-Sandoval P; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Ayala-García VM; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Díaz-Quezada C; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico., Lodi T; Department of Chemistry, Life Sciences and Environmental Sustainability, University of Parma, Parco Area delle Scienze 11/A, 43124 Parma, Italy., Baruffini E; Department of Chemistry, Life Sciences and Environmental Sustainability, University of Parma, Parco Area delle Scienze 11/A, 43124 Parma, Italy., Brieba LG; Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, CP 36500, Irapuato, Guanajuato, Mexico. Electronic address: luis.brieba@cinvestav.mx.
Jazyk: angličtina
Zdroj: Mitochondrion [Mitochondrion] 2019 Nov; Vol. 49, pp. 166-177. Date of Electronic Publication: 2019 Aug 21.
DOI: 10.1016/j.mito.2019.08.005
Abstrakt: Human and yeast mitochondrial DNA polymerases (DNAPs), POLG and Mip1, are related by evolution to bacteriophage DNAPs. However, mitochondrial DNAPs contain unique amino and carboxyl-terminal extensions that physically interact. Here we describe that N-terminal deletions in Mip1 polymerases abolish polymerization and decrease exonucleolytic degradation, whereas moderate C-terminal deletions reduce polymerization. Similarly, to the N-terminal deletions, an extended C-terminal deletion of 298 amino acids is deficient in nucleotide addition and exonucleolytic degradation of double and single-stranded DNA. The latter observation suggests that the physical interaction between the amino and carboxyl-terminal regions of Mip1 may be related to the spread of pathogenic POLG mutant along its primary sequence.
(Copyright © 2019 Elsevier B.V. and Mitochondria Research Society. All rights reserved.)
Databáze: MEDLINE
Externí odkaz: