Affinity-Triggered Assemblies Based on a Designed Peptide-Peptide Affinity Pair.

Autor: Fernandes CSM; UCIBIO, Departamento de Química, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UCIBIO, Universidade NOVA de Lisboa, Campus Caparica, 2829-516, Caparica, Portugal., Pina AS; UCIBIO, Departamento de Química, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UCIBIO, Universidade NOVA de Lisboa, Campus Caparica, 2829-516, Caparica, Portugal., Moura Barbosa AJ; UCIBIO, Departamento de Química, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UCIBIO, Universidade NOVA de Lisboa, Campus Caparica, 2829-516, Caparica, Portugal., Padrão I; UCIBIO, Departamento de Química, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UCIBIO, Universidade NOVA de Lisboa, Campus Caparica, 2829-516, Caparica, Portugal., Duarte F; LAQV-REQUIMTE, Departamento de Química e Bioquímica, Faculdade de Ciências, Universidade do Porto, Rua do Campo Alegre 687, 4169-007, Porto, Portugal., Teixeira CAS; LAQV-REQUIMTE, Departamento de Química e Bioquímica, Faculdade de Ciências, Universidade do Porto, Rua do Campo Alegre 687, 4169-007, Porto, Portugal., Alves V; LEAF, Linking Landscape, Environment, Agriculture and Food, Instituto Superior de Agronomia, Universidade de Lisboa, Tapada da Ajuda, 1349-017, Lisboa, Portugal., Gomes P; LAQV-REQUIMTE, Departamento de Química e Bioquímica, Faculdade de Ciências, Universidade do Porto, Rua do Campo Alegre 687, 4169-007, Porto, Portugal., Fernandes TG; Department of Bioengineering, iBB-Institute for Bioengineering and Biosciences, Instituto Superior Técnico, Universidade de Lisboa, Av. Rovisco Pais, 1049-001, Lisboa, Portugal.; The Discoveries Centre for Regenerative and Precision Medicine, Universidade de Lisboa, Lisbon Campus, 1049-001, Lisboa, Portugal., Carvalho Dias AMG; UCIBIO, Departamento de Química, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UCIBIO, Universidade NOVA de Lisboa, Campus Caparica, 2829-516, Caparica, Portugal., Roque ACA; UCIBIO, Departamento de Química, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UCIBIO, Universidade NOVA de Lisboa, Campus Caparica, 2829-516, Caparica, Portugal.
Jazyk: angličtina
Zdroj: Biotechnology journal [Biotechnol J] 2019 Nov; Vol. 14 (11), pp. e1800559. Date of Electronic Publication: 2019 Aug 08.
DOI: 10.1002/biot.201800559
Abstrakt: Affinity-triggered assemblies rely on affinity interactions as the driving force to assemble physically crosslinked networks. WW domains are small hydrophobic proteins binding to proline-rich peptides that are typically produced in the insoluble form. Previous works attempted the biological production of the full WW domain in tandem to generate multivalent components for affinity-triggered hydrogels. In this work, an alternative approach is followed by engineering a 13-mer minimal version of the WW domain that retains the ability to bind to target proline-rich peptides. Both ligand and target peptides are produced chemically and conjugated to multivalent polyethylene glycol, yielding two components. Upon mixing together, they form soft biocompatible affinity-triggered assemblies, stable in stem cell culture media, and display mechanical properties in the same order of magnitude as for those hydrogels formed with the full WW protein in tandem.
(© 2019 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim.)
Databáze: MEDLINE
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