| Autor: |
Pagano K; Istituto per lo Studio delle Macromolecole, CNR , Via A. Corti 12 , 20133 Milano , Italy., Paolino M; Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia (Dipartimento di Eccellenza 2018-2022) , Università degli Studi di Siena , Via Aldo Moro 2 , 53100 Siena , Italy., Fusi S; Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia (Dipartimento di Eccellenza 2018-2022) , Università degli Studi di Siena , Via Aldo Moro 2 , 53100 Siena , Italy., Zanirato V, Trapella C, Giuliani G; Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia (Dipartimento di Eccellenza 2018-2022) , Università degli Studi di Siena , Via Aldo Moro 2 , 53100 Siena , Italy., Cappelli A; Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia (Dipartimento di Eccellenza 2018-2022) , Università degli Studi di Siena , Via Aldo Moro 2 , 53100 Siena , Italy., Zanzoni S; Centro Piattaforme Tecnologiche , Università di Verona , Strada Le Grazie , 37134 Verona , Italy., Molinari H; Istituto per lo Studio delle Macromolecole, CNR , Via A. Corti 12 , 20133 Milano , Italy., Ragona L; Istituto per lo Studio delle Macromolecole, CNR , Via A. Corti 12 , 20133 Milano , Italy., Olivucci M; Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia (Dipartimento di Eccellenza 2018-2022) , Università degli Studi di Siena , Via Aldo Moro 2 , 53100 Siena , Italy.; Chemistry Department , Bowling Green State University , Bowling Green , Ohio 43403 , United States. |
| Abstrakt: |
Rhodopsins are photoreceptive proteins using light to drive a plethora of biological functions such as vision, proton and ion pumping, cation and anion channeling, and gene and enzyme regulation. Here we combine organic synthesis, NMR structural studies, and photochemical characterization to show that it is possible to prepare a fully synthetic mimic of rhodopsin photoreceptors. More specifically, we conjugate a bile acid binding protein with a synthetic mimic of the rhodopsin protonated Schiff base chromophore to achieve a covalent complex featuring an unnatural protein host, photoswitch, and photoswitch-protein linkage with a reverse orientation. We show that, in spite of its molecular-level diversity, light irradiation of the prepared mimic fuels a photochromic cycle driven by sequential photochemical and thermal Z/E isomerizations reminiscent of the photocycles of microbial rhodopsins. |
