Stability and structural changes of horseradish peroxidase: microwave versus conventional heating treatment.

Autor: Lopes LC; Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia Industrial, Universidade Tiradentes, Instituto de Tecnologia e Pesquisa. Laboratório de Engenharia de Bioprocessos, Av. Murilo Dantas, 300, Farolândia, 49032-490 Aracaju, SE, Brazil., Barreto MT; Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia Industrial, Universidade Tiradentes, Instituto de Tecnologia e Pesquisa. Laboratório de Engenharia de Bioprocessos, Av. Murilo Dantas, 300, Farolândia, 49032-490 Aracaju, SE, Brazil., Gonçalves KM; Departamento de Biotecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, RJ 21941-902, Brazil., Alvarez HM; Departamento de Ciências Exatas, Universidade Estadual de Feira de Santana, Km 03 BR 116, 44031-460 Feira de Santana, BA, Brazil., Heredia MF; Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia Industrial, Universidade Tiradentes, Instituto de Tecnologia e Pesquisa. Laboratório de Engenharia de Bioprocessos, Av. Murilo Dantas, 300, Farolândia, 49032-490 Aracaju, SE, Brazil., de Souza RO; Instituto de Química, Departamento de Química Orgânica, Biocatalysis and Organic Synthesis Group, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Ilha do Fundão, Rio de Janeiro, RJ, Brazil., Cordeiro Y; Departamento de Biotecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, RJ 21941-902, Brazil., Dariva C; Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia Industrial, Universidade Tiradentes, Instituto de Tecnologia e Pesquisa. Laboratório de Engenharia de Bioprocessos, Av. Murilo Dantas, 300, Farolândia, 49032-490 Aracaju, SE, Brazil., Fricks AT; Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia Industrial, Universidade Tiradentes, Instituto de Tecnologia e Pesquisa. Laboratório de Engenharia de Bioprocessos, Av. Murilo Dantas, 300, Farolândia, 49032-490 Aracaju, SE, Brazil. Electronic address: alinitf@yahoo.com.br.
Jazyk: angličtina
Zdroj: Enzyme and microbial technology [Enzyme Microb Technol] 2015 Feb; Vol. 69, pp. 10-8. Date of Electronic Publication: 2014 Nov 24.
DOI: 10.1016/j.enzmictec.2014.11.002
Abstrakt: Effects of conventional heating (CH) and microwave (MW) on the structure and activity of horseradish peroxidase (HRP) in buffer solution were studied. CH incubation between 30 and 45 °C increased activity of HRP, reaching 170% of residual activity (RA) after 4-6 h at 45 °C. CH treatment at 50 and 60 °C caused HRP inactivation: RA was 5.7 and 16.7% after 12 h, respectively. Secondary and tertiary HRP structural changes were analyzed by circular dichroism (CD) and intrinsic fluorescence emission, respectively. Under CH, activation of the enzyme was attributed to conformational changes in secondary and tertiary structures. MW treatment had significant effects on the residual activity of HRP. MW treatment at 45 °C/30W followed by CH treatment 45 °C regenerated the enzyme activity. The greatest loss in activity occurred at 60 °C/60 W/30 min (RA 16.9%); without recovery of the original activity. The inactivation of MW-treated HRP was related to the loss of tertiary structure, indicating changes around the tryptophan environment.
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Databáze: MEDLINE
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