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Afin d'obtenir un antisérum contre la protéinase de l'adénovirus de type 2, nous avons fabriqué 4 peptides synthétiques dont les séquences ont été choisies en se basant sur la séquence de l'enzyme établie à partir de sa séquence nucléotidique. Les peptides purifiés couplés à une protéine porteuse ont été injectés à de jeunes lapins. Les antisérums obtenus ont été utilisés pour des études d'immunofluorescence et de microscopie électronique. En premier lieu, il fut observé que la protéinase était située dans les noyaux de cellules infectées. Aucune différence de reconnaissance des anticorps pour l'enzyme normal et l'enzyme d'un mutant thermosensible n'a été remarquée. Par microscopie électronique, il a été établi que l'enzyme était lié à la chromatine virale avant l'encapsidation. Comme ses substrats se retrouvent sous leur forme précurseur; ceci suggère que la protéinase se retrouve tout d'abord sous forme inactive ou de précurseur avant de devenir active pour permettre la maturation des virions. Il fut aussi observé que l'activité protéinasique était concentrée dans les fractions des matrices nucléaires. Ceci soutient l'idée que les matrices nucléaires jouent un rôle dans l'assemblage des virions. |
