Zinc(II) modulates specifically amyloid formation and structure in model peptides

Autor: Stéphanie Sayen, Vincent Pradines, Bruno Alies, Peter Faller, Christelle Hureau, Emmanuel Guillon, Isabelle Llorens-Alliot
Přispěvatelé: Laboratoire de chimie de coordination (LCC), Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut de Chimie de Toulouse (ICT-FR 2599), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de Chimie Moléculaire de Reims - UMR 7312 (ICMR), SFR Condorcet, Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-SFR CAP Santé (Champagne-Ardenne Picardie Santé), Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Picardie Jules Verne (UPJV)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie de Toulouse (ICT), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Université de Toulouse (UT)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université de Toulouse (UT)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-SFR CAP Santé (Champagne-Ardenne Picardie Santé), Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-SFR Condorcet, Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Reims Champagne-Ardenne (URCA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Rok vydání: 2010
Předmět:
Zdroj: Journal of Biological Inorganic Chemistry
Journal of Biological Inorganic Chemistry, Springer Verlag, 2011, 16 (2), pp.333-340. ⟨10.1007/s00775-010-0729-8⟩
Journal of Biological Inorganic Chemistry, 2011, 16 (2), pp.333-340. ⟨10.1007/s00775-010-0729-8⟩
ISSN: 1432-1327
0949-8257
DOI: 10.1007/s00775-010-0729-8
Popis: International audience; Metal ions such as zinc and copper can have dramatic effects on the aggregation kinetics of and the structures formed by several amyloidogenic peptides/proteins. Depending on the identity of the amyloidogenic peptide/protein and the conditions, Zn(II) and Cu(II) can promote or inhibit fibril formation, and in some cases these metal ions have opposite effects. To better understand this modulation of peptide aggregation by metal ions, the impact of Zn(II) binding to three amyloidogenic peptides (Aβ14-23, Aβ11-23, and Aβ11-28) on the formation and structure of amyloid-type fibrils was investigated. Zn(II) was able to accelerate fibril formation for all three peptides as measured by thioflavin T fluorescence and transmission electron microscopy. The effects of Zn(II) on Aβ11-23 and Aβ11-28 aggregation were very different compared with the effects of Cu(II), showing that these promoting effects were metal-specific. X-ray absorption spectroscopy suggested that the Zn(II) binding to Aβ11-23 and Aβ11-28 is very different from Cu(II) binding, but that the binding is similar in the case of Aβ14-23. A model is proposed in which the different coordination chemistry of Zn(II) compared with Cu(II) explains the metal-specific effect on aggregation and the difference between peptides Aβ14-23 and Aβ11-23/Aβ11-28.
Databáze: OpenAIRE
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