Peptidomic analysis of skin secretions of the Mexican burrowing toad Rhinophrynus dorsalis (Rhinophrynidae): Insight into the origin of host-defense peptides within the Pipidae and characterization of a proline-arginine-rich peptide

Autor: Laurent Coquet, Thierry Jouenne, Maria Luisa Mangoni, Jay D. King, J. Michael Conlon, Laure Guilhaudis, Jérôme Leprince, Samir Attoub
Přispěvatelé: School of Biomedical Sciences [Ulster University, UK], University of Ulster, Chimie Organique et Bioorganique : Réactivité et Analyse (COBRA), Institut Normand de Chimie Moléculaire Médicinale et Macromoléculaire (INC3M), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Le Havre Normandie (ULH), Normandie Université (NU)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Caen Normandie (UNICAEN), Normandie Université (NU)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie Organique Fine (IRCOF), Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Différenciation et communication neuronale et neuroendocrine (DC2N), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Plate-Forme de Recherche en Imagerie Cellulaire de Haute-Normandie (PRIMACEN), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institute for Research and Innovation in Biomedicine (IRIB), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Polymères Biopolymères Surfaces (PBS), Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Normand de Chimie Moléculaire Médicinale et Macromoléculaire (INC3M), Normandie Université (NU)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Université Le Havre Normandie (ULH), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Plate-forme de Protéomique PISSARO, Institute for Research and Innovation in Biomedicine (IRIB), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Department of Biochemical Sciences 'Rossi Fanelli', Institut Pasteur, Fondation Cenci Bolognetti - Istituto Pasteur Italia, Fondazione Cenci Bolognetti, Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP)-Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP)-Università degli Studi di Roma 'La Sapienza' = Sapienza University [Rome], United Arab Emirates University (UAEU), Rare Species Conservatory Foundation (RSCF), They also thank Labex Synorg (ANR-11-LABX-0029) for financial support., The authors thank Clint Guadiana and Colette Hairston Adams, Gladys Porter Zoo for help in collecting the frog species and Laurey Steinke and Michele Fontaine, University of Nebraska Medical Center, Omaha, NE for amino acid composition analysis and Per F. Nielsen, Novo Nordisk for sequence analysis of peak 18 (Fig. 1)., ANR-11-LABX-0029,SYNORG,Synthèse Organique : des molécules au vivant(2011), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2017
Předmět:
0301 basic medicine
Proteomics
Pipidae
[SDV.NEU.NB]Life Sciences [q-bio]/Neurons and Cognition [q-bio.NC]/Neurobiology
Xenopus
Peptide
MESH: Amino Acid Sequence
[CHIM.THER]Chemical Sciences/Medicinal Chemistry
cellular and molecular neuroscience
MESH: Circular Dichroism
PR-39
MESH: Amphibian Proteins
[SDV.BC.IC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology/Cell Behavior [q-bio.CB]
Host-defense
MESH: Animals
Micelles
Skin
Pipoidea
chemistry.chemical_classification
biology
Ecology
Circular Dichroism
MESH: Proteomics
Protein primary structure
MESH: Arginine
MESH: Micelles
MESH: Antimicrobial Cationic Peptides
Sodium Dodecyl Sulfate
antimicrobial
frog skin
host-defense
pipidae
pr-39
rhinophrynidae
physiology
biochemistry
endocrinology
Biochemistry
Rhinophrynidae
MESH: Sodium Dodecyl Sulfate
Proline
Pipa
Arginine
Amphibian Proteins
Frog skin
03 medical and health sciences
MESH: Skin
Animals
Humans
Amino Acid Sequence
MESH: Humans
MESH: Pipidae
MESH: Proline
030102 biochemistry & molecular biology
Bacteria
biology.organism_classification
MESH: Bacteria
030104 developmental biology
chemistry
A549 Cells
[SDV.SP.PHARMA]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences/Pharmacology
Antimicrobial
MESH: A549 Cells
Frog Skin
Antimicrobial Cationic Peptides
Zdroj: Peptides
Peptides, Elsevier, 2017, 97, pp.22-28. ⟨10.1016/j.peptides.2017.09.012⟩
ISSN: 0196-9781
DOI: 10.1016/j.peptides.2017.09.012⟩
Popis: International audience; The Mexican burrowing toad Rhinophrynus dorsalis is the sole extant representative of the Rhinophrynidae. United in the superfamily Pipoidea, the Rhinophrynidae is considered to be the sister-group to the extant Pipidae which comprises Hymenochirus, Pipa, Pseudhymenochirus and Xenopus. Cationic, α-helical host-defense peptides of the type found in Hymenochirus, Pseudhymenochirus, and Xenopus species (hymenochirins, pseudhymenochirins, magainins, and peptides related to PGLa, XPF, and CPF) were not detected in norepinephrine-stimulated skin secretions of R. dorsalis. Skin secretions of representatives of the genus Pipa also do not contain cationic α-helical host-defense peptides which suggest, as the most parsimonious hypothesis, that the ability to produce such peptides by frogs within the Pipidae family arose in the common ancestor of (Hymenochirus+Pseudhymenochirus)+Xenopus after divergence from the line of evolution leading to extant Pipa species. Peptidomic analysis of the R. dorsalis secretions led to the isolation of rhinophrynin-27, a proline-arginine-rich peptide with the primary structure ELRLPEIARPVPEVLPARLPLPALPRN, together with rhinophrynin-33 containing the C-terminal extension KMAKNQ. Rhinophrynin-27 shows limited structural similarity to the porcine multifunctional peptide PR-39 but it lacks antimicrobial and cytotoxic activities. Like PR-39, the peptide adopts a poly-l-proline helix but some changes in the circular dichroism spectrum were observed in the presence of anionic sodium dodecylsulfate micelles consistent with the stabilization of turn structures.
Databáze: OpenAIRE
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